A fehérjék tényezőinek denaturációja, amelyek okozzák a következményeket
az a fehérjék denaturációja Ez a háromdimenziós struktúra elvesztését jelenti különböző környezeti tényezők, például hőmérséklet, pH vagy bizonyos kémiai anyagok által. A szerkezet elvesztése azt eredményezi, hogy a biológiai funkció, többek között az enzimatikus, szerkezeti, transzporteres biológiai funkció elvész..
A fehérje szerkezete nagyon érzékeny a változásokra. Az egyetlen lényeges hidrogén híd destabilizálása denaturálja a fehérjét. Ugyanígy vannak olyan kölcsönhatások is, amelyek nem feltétlenül szükségesek a fehérjefunkciónak való megfeleléshez, és ha destabilizálódnak, nincs hatással a működésre..
index
- 1 A fehérjék szerkezete
- 1.1 Elsődleges szerkezet
- 1.2 Másodlagos szerkezet
- 1.3 Tercier szerkezet
- 1.4 Kvaterner szerkezet
- 2 A denaturációt okozó tényezők
- 2.1 pH
- 2.2 Hőmérséklet
- 2.3 Kémiai anyagok
- 2.4 Redukálószerek
- 3 Következmények
- 3.1 Felújítás
- 4 Chaperone fehérjék
- 5 Referenciák
A fehérjék szerkezete
Annak érdekében, hogy megértsük a fehérje denaturáció folyamatát, tudnunk kell, hogy a fehérjék hogyan szerveződnek. Ezek a primer, szekunder, tercier és kvaterner struktúrák.
Elsődleges szerkezet
Az említett fehérjét alkotó aminosavak szekvenciája. Az aminosavak ezeknek a biomolekuláknak az alapvető építőkövei, és 20 különböző típus van, mindegyiknek különös fizikai és kémiai tulajdonságai vannak. Ezek peptidkötéssel kapcsolódnak össze.
Másodlagos szerkezet
Ebben a struktúrában az aminosavak lineáris láncát hidrogénkötésekkel kezdjük eldarabolni. Két alapvető másodlagos struktúra van: a spirál α, spirál alakú; és a β hajtogatott lap, amikor két lineáris lánc párhuzamosan van elrendezve.
Tercier szerkezet
Más típusú erőket foglal magában, amelyek a háromdimenziós alak konkrét összecsukását eredményezik.
A fehérje szerkezetét alkotó aminosav-csoportok R-láncai diszulfidhidakat képezhetnek, és a fehérjék hidrofób részei csoportosítva vannak, míg a hidrofil részek a vízzel szemben. A van der Waals erők a leírt kölcsönhatások stabilizátoraként működnek.
Kvaterner szerkezet
A fehérjeegységek aggregátumaiból áll.
Ha egy fehérjét denaturálnak, elveszíti a kvaterner, tercier és szekunder struktúrát, míg az elsődleges marad. A diszulfidkötésekben gazdag fehérjék (tercier szerkezet) nagyobb ellenállást biztosítanak a denaturációval szemben.
A denaturációt okozó tényezők
Bármely olyan tényező, amely destabilizálja a fehérje natív szerkezetének fenntartásáért felelős nem kovalens kötéseket, denaturálódhat. A legfontosabbak közül említhetjük:
pH
Nagyon extrém pH-értékeken, akár savas, akár bázikus közegben, a fehérje elveszítheti háromdimenziós konfigurációját. A H ionok feleslege+ és OH- közepén destabilizálja a fehérje kölcsönhatásait.
Ez az ionmintázat változása denaturációt eredményez. A pH-val történő denaturálás bizonyos esetekben reverzibilis lehet, és másokban visszafordíthatatlan.
hőmérséklet
A termikus denaturáció akkor jelentkezik, amikor a hőmérséklet emelkedik. Az átlagos környezeti körülmények között élő szervezetekben a fehérjék 40 ° C feletti hőmérsékleten destabilizálódnak. Nyilvánvaló, hogy a termofil szervezetek fehérjék ellenállnak ezeknek a hőmérsékleti tartományoknak.
A hőmérséklet növekedése a hidrogénkötéseket és más nem kovalens kötéseket érintő megnövekedett molekuláris mozgásokat eredményez, ami a harmadlagos szerkezet elvesztését eredményezi..
Ezek a hőmérséklet-emelkedések a reakciósebesség csökkenéséhez vezetnek, ha enzimekről beszélünk.
Kémiai anyagok
A poláris anyagok - mint a karbamid - nagy koncentrációban befolyásolják a hidrogénkötéseket. A nem poláris anyagok is hasonló következményekkel járhatnak.
A detergensek is destabilizálhatják a fehérje szerkezetét; ez azonban nem agresszív folyamat, és többnyire reverzibilisek.
Redukálószerek
A merc-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) egy vegyi anyag, amelyet a laboratóriumban gyakran használnak a fehérjék denaturálására. Felelős a diszulfid hidak redukálásáért az aminosavmaradékok között. Ez destabilizálhatja a fehérje harmadlagos vagy kvaterner struktúráját.
Egy másik, hasonló funkciójú redukálószer a ditiotreitol (DTT). Ezen túlmenően a fehérjék natív szerkezetének elvesztéséhez hozzájáruló egyéb tényezők a nagy koncentrációjú nehézfémek és az ultraibolya sugárzás..
hatás
Ha denaturálódik, a fehérje elveszíti funkcióját. A fehérjék optimálisan működnek, amikor a saját állapotukban vannak.
A funkció elvesztése nem mindig kapcsolódik a denaturáló folyamathoz. A fehérjeszerkezet kis változása funkcióvesztéshez vezethet anélkül, hogy destabilizálja a teljes háromdimenziós struktúrát.
A folyamat nem lehet visszafordíthatatlan. A laboratóriumban, ha a körülmények megfordulnak, a fehérje visszatérhet a kezdeti konfigurációjához.
renaturáláshoz
A renaturáció egyik legismertebb és legbefolyásosabb kísérletét a Ribonuclease A bizonyította.
Amikor a kutatók denaturáló szereket, például karbamidot vagy β-merkaptoetanolt adtak hozzá, a fehérjét denaturáltuk. Ha ezeket az anyagokat eltávolították, a fehérje visszatért a natív konformációjába, és 100% -os hatékonysággal végezhette működését..
A kutatás egyik legfontosabb következtetése az volt, hogy kísérletileg kimutassuk, hogy a fehérje háromdimenziós konformációját az elsődleges szerkezete adja meg..
Egyes esetekben a denaturálási folyamat teljesen visszafordíthatatlan. Például, amikor egy tojást főzünk, a fehérjéket (a fő albumint) melegítjük fel, ami felemelkedik, a fehér szilárd, fehéres megjelenésű. Intuitívan arra a következtetésre juthatunk, hogy még akkor is, ha lehűljük, nem tér vissza az eredeti formájához.
A legtöbb esetben a denaturálási folyamat az oldhatóság csökkenésével jár. Ez is csökkenti a viszkozitást, a diffúziós sebességet és könnyebben kristályosodik.
Chaperone fehérjék
A chaperonon vagy a chaperonin fehérjék felelősek más fehérjék denaturálásának megakadályozásáért. Szintén elnyomnak bizonyos kölcsönhatásokat, amelyek nem megfelelőek a fehérjék között, hogy biztosítsák a megfelelő korrekciót.
Amikor a közeg hőmérséklete nő, ezek a fehérjék növelik koncentrációjukat és megakadályozzák más fehérjék denaturálódását. Ezért nevezik őket "hősokk fehérjéknek" vagy az angol nyelvű rövidítésnek a HSP-nek (Heat Shock Proteinek).
A chaperoninák hasonlóak egy ketrechez vagy egy hordóhoz, amely a belső térben megvédi a kívánt fehérjét.
Ezeket a fehérjéket, amelyek a sejtes stressz helyzeteire reagálnak, az élő szervezetek különböző csoportjaiban jelentettek és erősen konzerváltak. Különböző típusú chaperoninok vannak, és a molekulatömegük szerint vannak osztályozva.
referenciák
- Campbell, N. A., és Reece, J. B. (2007). biológia. Ed. Panamericana Medical.
- Devlin, T. M. (2004). Biokémia: klinikai alkalmazású tankönyv. Megfordultam.
- Koolman, J. és Röhm, K. H. (2005). Biokémia: szöveg és atlas. Ed. Panamericana Medical.
- Melo, V., Ruiz, V. M. és Cuamatzi, O. (2007). Az anyagcsere folyamatok biokémiája. Reverte.
- Pacheco, D. és Leal, D. P. (2004). Orvosi biokémia. Szerkesztői Limusa.
- Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A. és Tapia, R. (1988). biokémia. Szerkesztői Limusa.
- Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Élet: A biológia tudománya. Ed. Panamericana Medical.
- Tortora, G. J., Funke, B. R. és Case, C. L. (2007). Bevezetés a mikrobiológiába. Ed. Panamericana Medical.
- Voet, D., Voet, J. G. és Pratt, C.W. (2007). A biokémia alapjai. Ed. Panamericana Medical.