A fehérjék tényezőinek denaturációja, amelyek okozzák a következményeket

az a fehérjék denaturációja Ez a háromdimenziós struktúra elvesztését jelenti különböző környezeti tényezők, például hőmérséklet, pH vagy bizonyos kémiai anyagok által. A szerkezet elvesztése azt eredményezi, hogy a biológiai funkció, többek között az enzimatikus, szerkezeti, transzporteres biológiai funkció elvész..

A fehérje szerkezete nagyon érzékeny a változásokra. Az egyetlen lényeges hidrogén híd destabilizálása denaturálja a fehérjét. Ugyanígy vannak olyan kölcsönhatások is, amelyek nem feltétlenül szükségesek a fehérjefunkciónak való megfeleléshez, és ha destabilizálódnak, nincs hatással a működésre..

index

• 1 A fehérjék szerkezete
  • 1.1 Elsődleges szerkezet
  • 1.2 Másodlagos szerkezet
  • 1.3 Tercier szerkezet
  • 1.4 Kvaterner szerkezet
• 2 A denaturációt okozó tényezők
  • 2.1 pH
  • 2.2 Hőmérséklet
  • 2.3 Kémiai anyagok
  • 2.4 Redukálószerek
• 3 Következmények
  • 3.1 Felújítás
• 4 Chaperone fehérjék
• 5 Referenciák

A fehérjék szerkezete

Annak érdekében, hogy megértsük a fehérje denaturáció folyamatát, tudnunk kell, hogy a fehérjék hogyan szerveződnek. Ezek a primer, szekunder, tercier és kvaterner struktúrák.

Elsődleges szerkezet

Az említett fehérjét alkotó aminosavak szekvenciája. Az aminosavak ezeknek a biomolekuláknak az alapvető építőkövei, és 20 különböző típus van, mindegyiknek különös fizikai és kémiai tulajdonságai vannak. Ezek peptidkötéssel kapcsolódnak össze.

Másodlagos szerkezet

Ebben a struktúrában az aminosavak lineáris láncát hidrogénkötésekkel kezdjük eldarabolni. Két alapvető másodlagos struktúra van: a spirál α, spirál alakú; és a β hajtogatott lap, amikor két lineáris lánc párhuzamosan van elrendezve.

Tercier szerkezet

Más típusú erőket foglal magában, amelyek a háromdimenziós alak konkrét összecsukását eredményezik.

A fehérje szerkezetét alkotó aminosav-csoportok R-láncai diszulfidhidakat képezhetnek, és a fehérjék hidrofób részei csoportosítva vannak, míg a hidrofil részek a vízzel szemben. A van der Waals erők a leírt kölcsönhatások stabilizátoraként működnek.

Kvaterner szerkezet

A fehérjeegységek aggregátumaiból áll.

Ha egy fehérjét denaturálnak, elveszíti a kvaterner, tercier és szekunder struktúrát, míg az elsődleges marad. A diszulfidkötésekben gazdag fehérjék (tercier szerkezet) nagyobb ellenállást biztosítanak a denaturációval szemben.

A denaturációt okozó tényezők

Bármely olyan tényező, amely destabilizálja a fehérje natív szerkezetének fenntartásáért felelős nem kovalens kötéseket, denaturálódhat. A legfontosabbak közül említhetjük:

pH

Nagyon extrém pH-értékeken, akár savas, akár bázikus közegben, a fehérje elveszítheti háromdimenziós konfigurációját. A H ionok feleslege⁺ és OH^- közepén destabilizálja a fehérje kölcsönhatásait.

Ez az ionmintázat változása denaturációt eredményez. A pH-val történő denaturálás bizonyos esetekben reverzibilis lehet, és másokban visszafordíthatatlan.

hőmérséklet

A termikus denaturáció akkor jelentkezik, amikor a hőmérséklet emelkedik. Az átlagos környezeti körülmények között élő szervezetekben a fehérjék 40 ° C feletti hőmérsékleten destabilizálódnak. Nyilvánvaló, hogy a termofil szervezetek fehérjék ellenállnak ezeknek a hőmérsékleti tartományoknak.

A hőmérséklet növekedése a hidrogénkötéseket és más nem kovalens kötéseket érintő megnövekedett molekuláris mozgásokat eredményez, ami a harmadlagos szerkezet elvesztését eredményezi..

Ezek a hőmérséklet-emelkedések a reakciósebesség csökkenéséhez vezetnek, ha enzimekről beszélünk.

Kémiai anyagok

A poláris anyagok - mint a karbamid - nagy koncentrációban befolyásolják a hidrogénkötéseket. A nem poláris anyagok is hasonló következményekkel járhatnak.

A detergensek is destabilizálhatják a fehérje szerkezetét; ez azonban nem agresszív folyamat, és többnyire reverzibilisek.

Redukálószerek

A merc-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) egy vegyi anyag, amelyet a laboratóriumban gyakran használnak a fehérjék denaturálására. Felelős a diszulfid hidak redukálásáért az aminosavmaradékok között. Ez destabilizálhatja a fehérje harmadlagos vagy kvaterner struktúráját.

Egy másik, hasonló funkciójú redukálószer a ditiotreitol (DTT). Ezen túlmenően a fehérjék natív szerkezetének elvesztéséhez hozzájáruló egyéb tényezők a nagy koncentrációjú nehézfémek és az ultraibolya sugárzás..

hatás

Ha denaturálódik, a fehérje elveszíti funkcióját. A fehérjék optimálisan működnek, amikor a saját állapotukban vannak.

A funkció elvesztése nem mindig kapcsolódik a denaturáló folyamathoz. A fehérjeszerkezet kis változása funkcióvesztéshez vezethet anélkül, hogy destabilizálja a teljes háromdimenziós struktúrát.

A folyamat nem lehet visszafordíthatatlan. A laboratóriumban, ha a körülmények megfordulnak, a fehérje visszatérhet a kezdeti konfigurációjához.

renaturáláshoz

A renaturáció egyik legismertebb és legbefolyásosabb kísérletét a Ribonuclease A bizonyította.

Amikor a kutatók denaturáló szereket, például karbamidot vagy β-merkaptoetanolt adtak hozzá, a fehérjét denaturáltuk. Ha ezeket az anyagokat eltávolították, a fehérje visszatért a natív konformációjába, és 100% -os hatékonysággal végezhette működését..

A kutatás egyik legfontosabb következtetése az volt, hogy kísérletileg kimutassuk, hogy a fehérje háromdimenziós konformációját az elsődleges szerkezete adja meg..

Egyes esetekben a denaturálási folyamat teljesen visszafordíthatatlan. Például, amikor egy tojást főzünk, a fehérjéket (a fő albumint) melegítjük fel, ami felemelkedik, a fehér szilárd, fehéres megjelenésű. Intuitívan arra a következtetésre juthatunk, hogy még akkor is, ha lehűljük, nem tér vissza az eredeti formájához.

A legtöbb esetben a denaturálási folyamat az oldhatóság csökkenésével jár. Ez is csökkenti a viszkozitást, a diffúziós sebességet és könnyebben kristályosodik.

Chaperone fehérjék

A chaperonon vagy a chaperonin fehérjék felelősek más fehérjék denaturálásának megakadályozásáért. Szintén elnyomnak bizonyos kölcsönhatásokat, amelyek nem megfelelőek a fehérjék között, hogy biztosítsák a megfelelő korrekciót.

Amikor a közeg hőmérséklete nő, ezek a fehérjék növelik koncentrációjukat és megakadályozzák más fehérjék denaturálódását. Ezért nevezik őket "hősokk fehérjéknek" vagy az angol nyelvű rövidítésnek a HSP-nek (Heat Shock Proteinek).

A chaperoninák hasonlóak egy ketrechez vagy egy hordóhoz, amely a belső térben megvédi a kívánt fehérjét. 

Ezeket a fehérjéket, amelyek a sejtes stressz helyzeteire reagálnak, az élő szervezetek különböző csoportjaiban jelentettek és erősen konzerváltak. Különböző típusú chaperoninok vannak, és a molekulatömegük szerint vannak osztályozva.

referenciák

1. Campbell, N. A., és Reece, J. B. (2007). biológia. Ed. Panamericana Medical.
2. Devlin, T. M. (2004). Biokémia: klinikai alkalmazású tankönyv. Megfordultam.
3. Koolman, J. és Röhm, K. H. (2005). Biokémia: szöveg és atlas. Ed. Panamericana Medical.
4. Melo, V., Ruiz, V. M. és Cuamatzi, O. (2007). Az anyagcsere folyamatok biokémiája. Reverte.
5. Pacheco, D. és Leal, D. P. (2004). Orvosi biokémia. Szerkesztői Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A. és Tapia, R. (1988). biokémia. Szerkesztői Limusa.
7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Élet: A biológia tudománya. Ed. Panamericana Medical.
8. Tortora, G. J., Funke, B. R. és Case, C. L. (2007). Bevezetés a mikrobiológiába. Ed. Panamericana Medical.
9. Voet, D., Voet, J. G. és Pratt, C.W. (2007). A biokémia alapjai. Ed. Panamericana Medical.