Holoenzim jellemzők, funkciók és példák



egy holoenzima egy olyan enzim, amely egy apoenzim nevű fehérje részből áll, amelyet egy nem fehérje molekulával, kofaktornak neveznek. Sem az apoenzim, sem a kofaktor nem aktívak, ha külön vannak; azaz, hogy képesek legyenek működni, azokat összekapcsolni kell.

Így a holoenzimek az egyesített enzimek, és ezért katalitikusan aktívak. Az enzimek olyan típusú biomolekulák, amelyek funkciója alapvetően a sejtreakciók sebességének növelése. Néhány enzimnek szüksége van más molekulákra, amelyeket kofaktoroknak neveznek.

A kofaktorokat kiegészítik az apoenzimekkel, és aktív holoenzimet képeznek, amely a katalizátort végzi. Azokat az enzimeket, amelyek egy adott kofaktorot igényelnek, konjugált enzimeknek nevezzük. Ezeknek két fő komponense van: a kofaktor, amely lehet fém (szervetlen) ion vagy szerves molekula; az apoenzim, a fehérje rész.

index

  • 1 Jellemzők
    • 1.1 Apoenzimekből és kofaktorokból áll
    • 1.2 Különböző kofaktorokat fogadnak el
    • 1.3 Ideiglenes vagy állandó unió
  • 2 Funkció
  • 3 Példák a közös holoenzimekre
    • 3.1 RNS polimeráz
    • 3.2 DNS-polimeráz
    • 3.3 Szén-anhidáz
    • 3.4 Hemoglobin
    • 3.5 A citokróm oxidáz
    • 3.6 Piruvát kináz
    • 3.7 Piruvát-karboxiláz
    • 3.8 Acetil-CoA-karboxiláz
    • 3.9 Monoamin-oxidáz
    • 3.10 Laktát-dehidrogenáz
    • 3.11 Kataláz
  • 4 Referenciák

jellemzői

Apoenzimek és kofaktorok alkotják

Az apoenzimek a komplex fehérje része, és a kofaktorok lehetnek ionok vagy szerves molekulák.

Számos kofaktorot fogadnak el

Többféle típusú kofaktor van, amelyek segítenek a holoenzimek kialakításában. Néhány példa a koenzimek és a közös vitaminok, például: B-vitamin, FAD, NAD +, C-vitamin-koenzim A.

Néhány fémionokkal rendelkező kofaktor például: réz, vas, cink, kalcium és magnézium. A kofaktorok másik csoportja az ún.

Ideiglenes vagy állandó unió

A kofaktorok különböző intenzitással összekapcsolhatják az apoenzimeket. Egyes esetekben az unió gyenge és átmeneti, míg más esetekben az unió olyan erős, hogy állandó.

Abban az esetben, ha az egyesülés átmeneti, amikor a kofaktorot eltávolítják a holoenzimből, az apoenzimé válik újra és megszűnik az aktív.

függvény

A holoenzim egy olyan enzim, amely katalitikus funkcióját kifejti; azaz a különböző területeken keletkező kémiai reakciók felgyorsítása.

A funkciók a holoenzim specifikus hatásától függően változhatnak. A legfontosabb a DNS-polimeráz, amelynek feladata a DNS-másolás helyes elvégzése.

Példák a közös holoenzimekre

RNS polimeráz

Az RNS polimeráz egy holoenzim, amely katalizálja az RNS szintézis reakcióját. Ez a holoenzim szükséges ahhoz, hogy a transzkripciós folyamat során templátként működő DNS-sablonokból RNS-szálakat állítsunk elő.

Funkciója a növekvő RNS-molekula 3-terminálisán lévő ribonukleotidok hozzáadása. A prokariótákban az RNS-polimeráz apoenzimhez egy sigma 70 nevű kofaktor szükséges.

DNS-polimeráz

A DNS-polimeráz egy holoenzim, amely a DNS polimerizációs reakcióját katalizálja. Ez az enzim nagyon fontos szerepet játszik a sejteknél, mert felelős a genetikai információk replikálásáért.

A DNS-polimeráznak pozitívan feltöltött ionra van szüksége, általában magnéziumra, hogy funkcióját végrehajtsa.

A DNS-polimeráznak több típusa van: a III. DNS-polimeráz egy holoenzim, amely két központi enzimmel (Pol III) rendelkezik, amelyek mindegyike három alegységből (α, ɛ és θ), egy csúszó bilincsből áll, amely két béta alegységgel és egy komplexvel rendelkezik. töltési rögzítés, amely több alegységgel rendelkezik (δ, τ, γ, ψ és χ).

Szén-anhidáz

A szén-anhidáz, amelyet karbonát-dehidratáznak is neveznek, egy holoenzimcsaládhoz tartozik, amely katalizálja a szén-dioxid (CO2) és a víz (H2O) gyors hidrogén-karbonát (H2CO3) és protonok (H +) átalakulását..

Az enzim egy cinkiont (Zn + 2) igényel, amely funkciója a kofaktor. A karbon-anhidáz által katalizált reakció reverzibilis, ezért fontosnak tartják tevékenységét, mivel segít fenntartani a sav és a bázis egyensúlyát a vér és a szövetek között..

hemoglobin

A hemoglobin nagyon fontos holoenzim a gázok állati szövetekben történő szállítására. Ez a vörösvérsejtekben lévő fehérje vasat (Fe + 2) tartalmaz, és funkciója az oxigén szállítása a tüdőből a test egyéb területeibe..

A hemoglobin molekuláris szerkezete tetramer, ami azt jelenti, hogy 4 polipeptid láncból vagy alegységből áll..

Ennek a holoenzimnek minden alegysége egy hem csoportot tartalmaz, és minden hem csoport tartalmaz egy vasatomot, amely az oxigén molekulákhoz kötődik. A hemoglobin hem csoportja a katalitikus működéséhez szükséges protetikai csoport.

Citokróm oxidáz

A citokróm-oxidáz olyan enzim, amely részt vesz az energia megszerzésének folyamatában, amelyet szinte minden élő lény mitokondriumában hajtanak végre..

Ez egy komplex holoenzim, amely bizonyos kofaktorok, vas- és rézionok együttműködését igényli, hogy képesek legyenek katalizálni az elektronátvitel és az ATP-termelés reakcióját..

Piruvát kináz

A piruvát kináz egy másik fontos holoenzim minden sejt számára, mert részt vesz az egyetemes metabolikus útvonalak egyikében: glikolízis.

Feladata, hogy katalizálja a foszfoinol-piruvátnak nevezett molekulából származó foszfátcsoport átadását egy másik, az adenozin-difoszfátnak nevezett molekulába, hogy ATP-t és piruvátot képezzen..

Az apoenzim kofaktorként kálium (K ') és magnézium (Mg + 2) kationokat igényel, hogy a funkcionális holoenzim képződjön..

Piruvát-karboxiláz

Egy másik fontos példa a piruvát-karboxiláz, egy olyan holoenzim, amely katalizálja a karboxilcsoport egy piruvát-molekulába történő átvitelét. Így a piruvát oxalacetáttá, az anyagcsere fontos köztitermékévé alakul át.

Ahhoz, hogy funkcionálisan aktív legyen, a piruvát-karboxiláz-apoenzimhez egy biotin nevű kofaktor szükséges.

Acetil-CoA-karboxiláz

Az acetil-CoA-karboxiláz egy olyan holoenzim, amelynek társtényezője, ahogy azt a neve is jelzi, koenzim A.

Amikor az apoenzim és az A-koenzim összekapcsolódik, a holoenzim katalitikusan aktív a funkciójának végrehajtásához: egy karboxilcsoportot acetil-CoA-hoz transzferálunk, hogy azt a malonil-koenzim A-ra alakítsuk (malonil-CoA).

Az acetil-CoA fontos szerepet játszik mind az állati sejtekben, mind a növényi sejtekben.

Monoamin-oxidáz

Ez egy fontos holoenzim az emberi idegrendszerben, funkciója az egyes neurotranszmitterek lebomlásának elősegítése..

Ahhoz, hogy a monoamin-oxidáz katalitikusan aktív legyen, kovalensen kötődik a kofaktorához, a flavin-adenin-dinukleotidhoz (FAD)..

Laktát-dehidrogenáz

A laktát-dehidrogenáz minden élőlény számára fontos holoenzim, különösen olyan szövetekben, amelyek sok energiát fogyasztanak, mint például a szív, az agy, a máj, a vázizom, a tüdő..

Ez az enzim kofaktor, a nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD) jelenlétét igényli, hogy katalizálja a piruvát laktáttá történő átalakulási reakcióját..

kataláz

A kataláz fontos holoenzim a sejt toxicitás megelőzésében. Funkciója a hidrogén-peroxid, a celluláris metabolizmus termékének lebontása oxigénben és vízben.

A kataláz apoenzimhez két kofaktor szükséges: mangánion és HEMO protéziscsoport, hasonló a hemoglobinhoz..

referenciák

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. és Reddy, M. (2016). Előzetes tanulmány a szérum laktát-dehidrogenáz (LDH) -prognosztikus biomarkerről karcinóma mellben. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K. és Hendrickson, W. A. ​​(1995). Az acetil-koenzim A-karboxiláz biotinil-doménjének szerkezete, MAD-fázissal meghatározva. struktúra, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokémia (8. kiadás). W. H. Freeman és Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S. és Kissinger P. (2002). A szérum laktát-dehidrogenáz szintjének összefüggése a kiválasztott opportunista fertőzésekkel és a HIV előrehaladásával. A nemzetközi fertőző betegségekről szóló folyóirat, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). A szénsav-anhidáz funkciója a vérben. természet, 137-38.
  6. Gaweska, H. és Fitzpatrick, P. F. (2011). A monoamin-oxidáz család szerkezete és mechanizmusa. Biomolekuláris fogalmak, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. és Bamezai, R. N. K. (2010). Humán piruvát kináz M2: multifunkcionális fehérje. Fehérje tudomány, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C. és Attwood, P. V. (2008). A piruvát-karboxiláz szerkezete, mechanizmusa és szabályozása. Biokémiai folyóirat, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). A piruvát kináz izoenzimjei. Biokémiai Társasági tranzakciók, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biológia (7. kiadás) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). A szénsav-anhidrátok szerkezete és működése. Biokémiai folyóirat, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P. és Healy, J. (2004). Monoamin-oxidázok: bizonyosság és bizonytalanság. Jelenlegi gyógyszerkémia, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). A biokémia alapjai: az élet a Molekuláris szint (5. kiadás). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R. és Li, L. Z. (2014). Magasabb laktát, a tumor metasztatikus kockázatának indikátora? A kísérleti MRS-vizsgálat Hyperpolarized13C-piruvát felhasználásával. Akadémiai radiológia, 21(2), 223-231.