Nukleoproteinek szerkezete, funkciói és példái
egy nukleoprotein bármely olyan fehérje, amely strukturálisan kapcsolódik egy nukleinsavhoz - vagy RNS-hez (ribonukleinsav) vagy DNS-hez (deoxiribonukleinsav). A legjelentősebb példák a vírusok riboszómái, nukleozomjai és nukleokapszidjai.
Bármilyen fehérjét, amely nukleinsavként DNS-hez kötődik, nem lehet figyelembe venni. Ezekre jellemzőek a stabil komplexek, és nem egy egyszerű átmeneti társulás, mint a DNS szintézisét és lebomlását közvetítő fehérjék, amelyek pillanatnyi és rövid ideig kölcsönhatásba lépnek.
A nukleoproteinek funkciói nagyban különböznek, és a vizsgált csoporttól függenek. Például a hisztonok fő funkciója a DNS nukleozomokba való tömörítése, míg a riboszómák részt vesznek a fehérjék szintézisében..
index
- 1 Szerkezet
- 2 Az interakció jellege
- 3 Osztályozás és funkciók
- 3.1. Dezoxiribonukleoproteinek
- 3.2 Ribonukleoproteinek
- 4 Példák
- 4.1 Histonok
- 4.2 Protaminok
- 4.3 Riboszómák
- 5 Referenciák
struktúra
Általában a nukleoproteinek bázikus aminosavmaradékok (lizin, arginin és hisztidin) nagy százalékából állnak. Mindegyik nukleoproteinnek van saját szerkezete, de mindegyike az ilyen típusú aminosavakat tartalmazza.
A fiziológiai pH-nál ezek az aminosavak pozitív töltésűek, ami kedvez a genetikai anyag molekuláival való kölcsönhatásoknak. Ezután látni fogjuk, hogyan fordulnak elő ezek a kölcsönhatások.
Az interakció jellege
A nukleinsavakat cukrok és foszfátok csontja alkotja, amelyek negatív töltést biztosítanak. Ez a tényező kulcsfontosságú a nukleoproteinek nukleinsavakkal való kölcsönhatásának megértéséhez. A fehérjék és a genetikai anyag között fennálló szövetséget nem kovalens kötések stabilizálják.
Az elektrosztatikus alapelvek (Coulomb törvénye) alapján megállapítottuk, hogy különböző jelek (+ és -) díjai vonzódnak.
A fehérjék pozitív töltése és a genetikai anyag negatív felületei közötti vonzódás nem specifikus kölcsönhatásokat eredményez. Ezzel szemben bizonyos szekvenciákban, például riboszómális RNS-ben specifikus csomópontok fordulnak elő.
Vannak különböző tényezők, amelyek képesek megváltoztatni a fehérje és a genetikai anyag közötti kölcsönhatásokat. A legfontosabbak a sók koncentrációja, amelyek növelik az oldat ionerősségét; ionogén felületaktív anyagok és más poláris jellegű kémiai vegyületek, mint például fenol, formamid.
Osztályozás és funkciók
A nukleoproteineket a nukleinsav szerint osztályozzák, amelyhez kötődnek. Így megkülönböztethetünk két jól definiált csoportot: deoxiribonukleoproteinek és ribonukleoproteinek. Logikailag az első a DNS-t és a második RNS-t célozza..
Desoxirribonucleoproteínas
A dezoxiribonukleoproteinek legjelentősebb funkciója a DNS tömörítése. A sejt egy olyan kihívással szembesül, amely szinte lehetetlen leküzdeni: a mikroszkópos magban közel két méternyi DNS-t kell megfelelően tekercselni. Ez a jelenség a szálakat szervező nukleoproteinek létezésének köszönhető.
Ez a csoport a szabályozási funkciókhoz kapcsolódik, többek között a replikációs folyamatokban, a DNS transzkripcióban, a homológ rekombinációban..
ribonukleoproteinkomplexek
A ribonukleoproteinek viszont alapvető funkciókat töltenek be, a DNS-replikációtól a génexpresszió szabályozásáig és a központi RNS-metabolizmus szabályozásáig..
A védőfunkciókhoz is kapcsolódnak, mivel a messenger RNS soha nem szabad a sejtben, mert hajlamos a degradációra. Ennek elkerülése érdekében a molekulához védő komplexekben egy sor ribonukleoprotein kapcsolódik.
Ugyanez a rendszer megtalálható a vírusokban is, amelyek megvédik RNS molekuláikat az enzimek hatásától, amelyek képesek lebontani..
Példák
hiszton
A hisztonok megfelelnek a kromatin fehérje komponensének. Ezek a kategóriák közül a legjelentősebbek, bár más, a DNS-hez kapcsolódó fehérjéket is találunk, amelyek nem hisztonok, és olyan széles csoportba tartoznak, amelyeket nem hiszton fehérjéknek nevezünk..
Szerkezetileg a legalapvetőbb kromatin fehérjék. És a bőség szempontjából, arányosak a DNS mennyiségével.
Ötféle hisztonunk van. Osztályozása történelmileg a bázikus aminosavak tartalmán alapult. A hiszton osztályok gyakorlatilag változatlanok az eukarióták csoportjai között.
Ez az evolúciós védelem a hisztonok óriási szerepe az ökológiai lényekben.
Abban az esetben, ha az egyes hisztonváltozásokat kódoló szekvencia a szervezetnek komoly következményekkel kell szembenéznie, mivel a DNS csomagolása hibás lesz. Így a természetes szelekció felelős ezeknek a nem funkcionális változatoknak a kiküszöböléséért.
A különböző csoportok közül a leginkább konzervált hisztonok a H3 és a H4. Valójában a szekvenciák azonosak a messze elhelyezkedő szervezetekben - filogenetikailag - mint a tehén és a borsó.
A DNS-t hiszton-oktamer néven felszámoljuk, és ez a szerkezet a nukleozom: a genetikai anyag első tömörítési szintje..
protamint
A protaminok kis nukleáris fehérjék (az emlősök közel 50 aminosavból álló polipeptidből állnak), amelyekre jellemző az arginin aminosav-maradék magas tartalma. A protaminok fő szerepe a hisztonok helyettesítése a spermatogenezis haploid fázisában.
Javasolták, hogy az ilyen típusú bázikus fehérjék döntő szerepet játszanak a DNS-ek csomagolásában és stabilizálásában a hím gamete-ben. Ezek eltérnek a hisztonoktól, mivel sűrűbb csomagolást tesznek lehetővé.
A gerinces állatokban 1-15 kódoló szekvenciát találtunk a proteinekre, amelyek mindegyike ugyanazon kromoszómába csoportosított. A szekvencia-összehasonlítás azt sugallja, hogy hisztonokból fejlődtek ki. Az emlősökben leggyakrabban vizsgáltakat P1-nek és P2-nek nevezik.
riboszómák
Az RNS-hez kötődő fehérjék legnyilvánvalóbb példája a riboszómák. Ezek gyakorlatilag minden élő lényben léteznek - a kis baktériumoktól a nagy emlősökig.
A riboszómák fő feladata az RNS-üzenet aminosav-szekvenciává történő átalakítása.
Ezek egy rendkívül összetett molekuláris gép, amelyet egy vagy több riboszómális RNS és egy fehérjecsoport alkot. Megtalálhatjuk őket a sejtes citoplazmában, vagy a durva endoplazmatikus retikulumban rögzítve (valójában ennek a rekesznek a "durva" aspektusa a riboszómáknak köszönhető).
Az eukarióta és a prokarióta szervezetek között a riboszómák mérete és szerkezete különbözik.
referenciák
- Baker, T. A., Watson, J.D., Bell, S.P., Gann, A., Losick, M.A. & Levine, R. (2003). A gén molekuláris biológiája. Benjamin-Cummings Kiadó.
- Balhorn, R. (2007). A sperma nukleáris fehérjék protamin családja. Genombiológia, 8(9), 227.
- Darnell, J. E., Lodish, H. F., és Baltimore, D. (1990). Molekuláris sejtbiológia. Tudományos amerikai könyvek.
- Jiménez García, L. F. (2003). Celluláris és molekuláris biológia. Pearson Education of Mexico.
- Lewin, B (2004). Gének VIII. Pearson Prentice Hall.
- Teijón, J. M. (2006). A strukturális biokémia alapjai. Szerkesztő Tébar.