Ellenállási jellemzők, szerkezet, funkciók

az  resistin, A zsírszövet-specifikus szekréciós faktor (ADSF) szintén ciszteinben gazdag peptidhormon. A neve az inzulin hatására kifejtett pozitív korrelációnak (ellenállásnak) köszönhető. Olyan citokin, amely 10-11 cisztein maradékot tartalmaz.

2001-ben felfedezték az egerek zsírszövetében (zsírszövetben), valamint az emberek, kutyák, sertések, patkányok és több főemlős faj immun- és epiteliális sejtjeiben..

Ennek a hormonnak a szerepe felfedezése óta nagyon ellentmondásos volt, mivel részt vett a cukorbetegség és az elhízás fiziológiájában. Ismert, hogy más orvosi következményekkel is jár, mint például a rossz koleszterin és az alacsony sűrűségű lipoprotein növekedése az artériákban..

index

• 1 Általános jellemzők
  • 1.1 Egerekben
  • 1.2 Emberben
• 2 Szinonimája
• 3 Discovery
  • 3.1 FIZZ3
  • 3.2 ADSF
  • 3.3 Resistina
• 4 Szerkezetek
• 5 Funkciók
• 6 Betegségek
• 7 Referenciák

Általános jellemzők

A rezisztin egy rezisztinmolekulák (Resistin-szerű molekulák, RELM) családjának egy része. A RELM család minden tagja rendelkezik egy N-terminális szekvenciával, amely a szekréciós jelet mutatja, amely 28 és 44 maradék között van.

Ezek egy változó központi zónájával vagy régiójával rendelkeznek, amelynek terminális karboxil-vége 57-60 aminosav-tartományban van, erősen megőrzött vagy konzervált és bőséges a ciszteinben..

Ezt a fehérjét több emlősben találták. A legnagyobb figyelmet az egerek által választott rezisztinnek és az emberben jelenlévő rezisztinek figyelték meg. Ezeknek a fehérjéknek az aminosavszekvenciájukban 53-60% -os hasonlóságuk van (homológia). 

Egerekben

Ezekben az emlősökben a rezisztin fő forrása a zsírszöveti sejtek vagy a fehér zsírszövet.

Az egerek rezisztenciája 11 kDa ciszteinben gazdag. E fehérje génje a nyolcadik (8) kromoszómán helyezkedik el. 114 aminosav prekurzoraként szintetizálódik. 20 aminosav és 94 aminosavú érett szegmense is van.

Strukturálisan az egerek rezisztinja öt diszulfidkötést és több p-fordulatot tartalmaz. A diszulfid- és nem-diszulfidkötéseknek köszönhetően két azonos molekula (homodimerek) komplexeit képezheti, vagy különböző méretű kvaterner szerkezetű (multimerek) fehérjéket képezhet.

Emberben

A humán rezisztint úgy jellemzik, mint az egerekben vagy más állatokban, ciszteinben gazdag peptidfehérjét, csak emberben 12 kDa, 112 aminosav érett szekvenciájával..

Ennek a fehérjéknek a génje a 19. kromoszómán található. Az emberi rezisztin forrása a makrofág sejtek (az immunrendszer sejtjei) és az epiteliális szövet. A diszulfidkötések által összekapcsolt 92 aminosav-dimer fehérje formájában a vérben kering.

synonymies

A rezisztin több nevet is ismert, köztük: ciszteinben gazdag, szekretált FIZZ3 fehérje (ciszteinben gazdag fehérje FIZZ3), zsírszövet-specifikus szekréciós faktor ADSF (zsírszövet-specifikus szekréciós faktor, ADSF), fehérje gazdag szekretált myeloid cisztein-specifikus C / EBP-epsilon-szabályozott (C / EBP-epsilon-szabályozott myeloid-specifikus szekretált ciszteinben gazdag fehérje), szekretált cisztein A12-alfa-2-ben gazdag fehérje (Ciszteinben gazdag szekretált fehérje A12- alfa-szerű 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 és MGC126609.

felfedezés

Ez a fehérje viszonylag új a tudományos közösség számára. Ezt a század elején három tudóscsoport fedezte fel egymástól, akik különböző neveket adtak: FIZZ3, ADSF és resistin.

FIZZ3

2000-ben fedezték fel, gyulladt tüdőszövetben. Három egérgént és két humán homológ gént azonosítottunk és ismertettünk a fehérje előállításához.

ADSF

A fehérje 2001-ben fedezhető fel a fehér lipid szövetre (adipociták) specifikus cisztinben gazdag szekréciós faktor (Ser / Cys) (ADSF) azonosításával.

Ez a fehérje fontos szerepet játszott a multipotenciális sejtek érett adipociták (adipogenezis) differenciálódási folyamatában..

resistin

Szintén 2001-ben egy csoport kutatók az egerek érett lipidszövetében leírták ugyanolyan cisztinnel gazdag fehérjét, amelyet az ellenanyagnak neveztek ellenanyagként..

szerkezetek

Strukturálisan ismert, hogy ez a fehérje egy elülső zóna vagy lamináris fej és egy spirális alakú hátsó zóna (farok), amely különböző molekulatömegű oligomereket képez, attól függően, hogy emberi vagy más eredetű.

Központi régiója 11 Ser / Cys maradék (Serin / Cisztein) és egy Ser / Cys-ben gazdag terület, amelynek szekvenciája CX11CX8CXCX3CX10CXCXCX9CCX3-6, ahol C Ser / Cys és X bármely aminosav.

Strukturális összetétele szokatlannak tekinthető, mivel több nemkovalens kölcsönhatás által összekapcsolt alegység alkotja, azaz nem használnak elektronokat, hanem szétszórt elektromágneses variációkat alakítanak ki a szerkezetüknek..

funkciók

Az ellenállás funkciói a mai napig széleskörű tudományos vita tárgyát képezik. Az emberek és egerek biológiai hatásainak legmegfelelőbb megállapításai között szerepelnek:

• Az emberek és az egerek többszörös szövetei reagálnak az ellenállásra, beleértve a máj, az izom, a szív, az immun és a zsírsejteket.
• A hiper-rezisztens egerek (azaz nagyfokú rezisztin) szenvednek a glükóz önszabályozása (homeosztázis).
• A rezisztin csökkenti az inzulin által stimulált glükózfelvételt a szívizomsejtekben.
• Emberi immunsejtekben (makrofágokban) az ellenanyag a fehérjék termelését indukálja, amelyek összehangolják az immunrendszer (gyulladásos citokinek) választ.

betegségek

Emberben úgy gondolják, hogy ez a fehérje fiziológiásan hozzájárul az inzulin cukorbetegségének ellenállásához.

Az elhízásban játszott szerep még mindig ismeretlen, bár megállapítást nyert, hogy összefüggés van a zsírszövet és az ellenanyagszint növekedése között, vagyis az elhízás növeli a rezisztin koncentrációját a szervezetben. Azt is kimutatták, hogy felelős a magas koleszterinszintért a vérben.

A rezisztin modulálja a gyulladásos és autoimmun patológiák molekuláris útvonalait. Közvetlenül az endothelium funkcionális átalakulását okozza, ami viszont az artériák ateroszklerózis néven is megkeményedik..

Az ellenállás a betegségek indikátoraként, sőt a kardiovaszkuláris betegségek klinikai prediktív eszközeként működik. Ez többek között az erek (angiogenezis), a trombózis, az asztma, az alkoholmentes zsírmájbetegség, a krónikus vesebetegség termelésében is részt vesz..

referenciák

1. DC Juan, L.S. Kan, C.C. Huang, S.S. Chen, L.T. Ho, L.C. Au (2003). Bioaktív rekombináns rezisztin előállítása és jellemzése. \ T Escherichia coli. Journal of Biotechnology.
2. Emberi rezisztencia. Pospec. A prospecbio.com webhelyről beszerezhető.
3. S. Abramson. Resistim. A Collab.its.virginia.edu fájlból visszanyert.
4. G. Wolf (2004), Inzulinrezisztencia és elhízás: rezisztin, a zsírszövet által választott hormon. Táplálkozási vélemények.
5. M. Rodríguez Pérez (2014), az S-rezisztina biológiai funkcióinak vizsgálata. Jelentés a Castilla-La Mancha Egyetemnek a biokémiai doktori cím megszerzéséhez. 191.
6. A. Souki, N.J. Arráiz-Rodríguez, C. Prieto-Fuenmayor, ... C. Cano-Ponce (2018), az elhízás alapvető szempontjai. Barranquilla, Kolumbia: Universidad Simón Bolívar kiadványok. 44 p.
7. Md.S. Jamaluddin, S.M. Weakley, Q. Yao, és C. Chen (2012). Ellenállás: a szív- és érrendszeri betegségek funkcionális szerepe és terápiás szempontjai. British Journal of Pharmacology.
8. Resistin. A (z) en.wikipedia.org webhelyről származik.
9. D. R. Schwartz, M.A. Lazar (2011). Emberi rezisztin: Az egérről az emberre fordítva. Az endokrinológia és az anyagcsere trendjei.