Immunoglobulinok szerkezete, típusai és funkciói

az immunglobulinok Olyan molekulák, amelyek a B-limfocitákat és a plazma sejteket segítik a test védelmében. Ezek az immunrendszerhez tartozó glikoprotein biomolekulákból állnak. Az albumin után a vérszérum egyik leggyakoribb fehérje.

Az antitest egy másik név, amelyet az immunglobulinok kapnak, és globulinnak tekintik, mivel azok viselkednek az őket tartalmazó vérszérum elektroforézisében. Az immunglobulin molekula lehet egyszerű vagy komplex, attól függően, hogy monomerként van-e jelen vagy polimerizálva van.

Az immunglobulinok közös szerkezete hasonló az "Y" betűhöz. Öt típusú immunglobulin található, amelyek morfológiai, funkcionális és helybeli különbségeket mutatnak a szervezetben. Az antitestek szerkezeti különbségei nem formában, hanem összetételükben vannak; minden típusnak van egy konkrét célja.

Az immunglobulinok által támogatott immunológiai válasz nagyon specifikus, és rendkívül összetett mechanizmus. A sejtek által történő szekréció ösztönzése aktiválódik a szervezethez idegen anyagok, például baktériumok jelenlétében. Az immunglobulin funkciója az idegen elemhez való kötődés és annak megszüntetése lesz.

Az immunoglobulinok vagy antitestek jelen lehetnek a vérben és a szervek membrán felületén is. Ezek a biomolekulák az emberi test védelmi rendszerében fontos elemeket képviselnek.

index

• 1 Szerkezet
  • 1.1 Nehéz láncok
  • 1.2 Könnyű láncok
  • 1.3. Fc és Fab szegmensek
• 2 típus
  • 2.1. Immunoglobulin G (IgG)
  • 2.2. M immunglobulin (IgM)
  • 2.3 Immunoglobulin A (IgA)
  • 2.4. Immunoglobulin E (IgE)
  • 2.5. Immunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Típusváltás
• 3 Funkciók
  • 3.1 Általános funkciók
  • 3.2 Különleges funkciók
• 4 Referenciák

struktúra

Az antitestek szerkezete aminosavakat és szénhidrátokat, az oligoszacharidokat tartalmaz. Az aminosavak domináns jelenléte, mennyisége és eloszlása ​​meghatározza az immunglobulin szerkezetét.

Mint minden fehérje, az immunglobulinok primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezettel rendelkeznek, meghatározva a jellemző megjelenést.

Figyelembe véve a jelenlévő aminosavak számát, az immunglobulinoknak kétféle láncuk van: nehézlánc és könnyű lánc. Ezenkívül az aminosavak szekvenciájának megfelelően a láncok mindegyike változó régiót és konstans régiót tartalmaz.

Nehéz láncok

Az immunglobulinok nehézláncai 440 aminosav-szekvenciából álló polipeptidegységeknek felelnek meg.

Mindegyik immunglobulin két nehéz lánccal rendelkezik, amelyek mindegyike változó régiót és konstans régiót tartalmaz. A konstans régió 330 aminosavat tartalmaz, és a változó 110 aminosav szekvenált.

A nehéz lánc szerkezete minden egyes immunglobulin esetében eltérő. Összesen 5 nehéz lánc típus, amelyek meghatározzák az immunglobulin típusait.

A nehéz lánc típusokat az IgG, IgM, IgA, IgE és IgD immunoglobulinok görög betűi γ, μ, α, ε, δ azonosítják..

Az ε és μ nehéz láncok konstans régióját négy domén alkotja, míg az α, γ, δ értékeknek három van. Tehát minden egyes konstans régió különbözik az egyes immunglobulin típusoknál, de azonos az azonos típusú immunglobulinokra.

A nehéz lánc variábilis régióját egyetlen immunglobulin domén alkotja. Ez a régió 110 aminosav-szekvenciával rendelkezik, és az antitest specifitásától függően eltérő lesz.

A nehéz láncok szerkezetében megfigyelhető egy szög- vagy hajlítószögű csukló, amely a lánc rugalmas területét képviseli.

Könnyű láncok

Az immunglobulinok könnyű láncai körülbelül 220 aminosavból álló polipeptidek. Az emberekben kétféle könnyű lánc létezik: kappa (κ) és lambda (λ), az utóbbi négy altípus. Az állandó és variábilis doméneknek 110 aminosav szekvenciája van.

Az antitest két κ (κκ) könnyű lánccal vagy egy λ (λλ) lánccal rendelkezik, de nem lehet egy-egy típus egyike egyidejűleg.

Fc és Fab szegmensek

Mivel az egyes immunglobulinok az "Y" -hez hasonló alakúak, két szegmensre osztható. Az "alsó" szegmenst, a bázist, kristályosítható frakciónak vagy Fc-nek nevezik; míg az "Y" karjai az Fab-t vagy az antigént kötő frakciót alkotják. Az immunglobulin mindegyik szerkezeti része más funkciót hajt végre.

Fc szegmens

Az Fc szegmensnek immunglobulin nehéz láncainak két vagy három állandó doménje van.

Az Fc kötődik a fehérjékhez vagy egy specifikus receptorhoz a bazofilekben, az eozinofilekben vagy a hízósejtekben, így indukálja a specifikus immunválaszt, amely megszünteti az antigént. Az Fc az immunglobulin karboxil végének felel meg.

Szegmens Fab

Az antitest Fab-frakciója vagy szegmense a nehéz és könnyű láncok állandó doménjein kívül a végein lévő variábilis doméneket tartalmazza..

A nehéz lánc konstans doménjét folytatjuk a csuklópántot alkotó Fc szegmens doménjeivel. Megfelel az immunglobulin amino-terminális végének.

A Fab szegmens fontossága az, hogy lehetővé teszi antigének, idegen anyagok és potenciálisan káros anyagok kötését.

Minden egyes immunglobulin variábilis doménje garantálja az adott antigén specifitását; ez a jellemző még a gyulladásos és fertőző betegségek diagnosztizálásában is lehetővé teszi.

típus

Az eddig ismert immunglobulinok egy speciális nehéz lánccal rendelkeznek, amely mindegyikre állandó és a többiek közötti különbség.

Öt fajta nehéz lánc létezik, amelyek öt típusú immunglobulinokat határoznak meg, amelyek funkciói eltérőek.

Immunoglobulin G (IgG)

Az immunglobulin G a legváltozatosabb fajta. Nehéz gamma-lánccal rendelkezik, unimolekuláris vagy monomer formában.

Az IgG mind a vérszérum, mind a szöveti térben a leggyakoribb. A nehéz lánc aminosav-szekvenciájának minimális változásai meghatározzák az altípusokra való felosztást: 1, 2, 3 és 4.

Az immunglobulin G 330 aminosav szekvenciája az Fc szegmensében és a molekulatömege 150 000, ebből 105 000 megfelel a nehéz láncnak..

Immunoglobulin M (IgM)

Az M immunglobulin egy pentamer, amelynek nehéz lánca μ. Molekulatömege nagy, körülbelül 900 000.

A nehézlánc aminosav-szekvenciája az Fc frakciójában 440. Elsősorban vérszérumban található, ami az immunglobulinok 10-12% -át teszi ki. Az IgM-nek csak egy altípusa van.

Immunoglobulin A (IgA)

Ez megfelel az α nehéz lánc típusnak, és a teljes immunglobulinok 15% -át képviseli. Az IgA mind vérben, mind szekrécióban, beleértve az anyatejet is, monomer vagy dimer formájában van. Ennek az immunglobulinnak a molekulatömege 320 000, és két altípusa van: IgA1 és IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Az E immunglobulin az ε nehéz lánc típusából áll, és szérumban nagyon kevés, körülbelül 0,002%..

Az IgE molekulatömege 200 000, és monomerként van jelen, főként szérumban, orrnyálkahártyában és nyálban. Az is gyakori, hogy ezt az immunglobulint a bazofilekben és a hízósejtekben találjuk.

Immunoglobulin D (IgD)

A 8 nehéz láncfajta megfelel az immunglobulin D-nek, amely a teljes immunglobulinok 0,2% -át teszi ki. Az IgD molekulatömege 180 000, és monomer formában van strukturálva.

B-limfocitákhoz kapcsolódik, amelyek ezek felületéhez kapcsolódnak. Az IgD funkciója azonban nem egyértelmű.

Típusváltás

Az immunglobulinok szerkezeti jellegű változáson mennek keresztül, az antigén elleni védekezés miatt.

Ez a változás a B limfociták funkciójának köszönhető, hogy az adaptív immunitás tulajdonságával antitesteket állítsanak elő. A szerkezeti változás a nehéz lánc állandó régiójában van, a változó régió megváltoztatása nélkül.

A típus vagy osztály megváltozása az IgM vagy az IgE átjutását eredményezheti, és ez az interferon gamma vagy az IL-4 és az IL-5 interleukinek által kiváltott válaszként jelentkezik..

funkciók

Az immunoglobulinok szerepe az immunrendszerben létfontosságú a szervezet védelme szempontjából.

Az immunglobulinok a humorális immunrendszer részét képezik; vagyis azok a sejtek által szekretált anyagok, amelyek védelmet nyújtanak a kórokozó vagy káros anyagok ellen. 

Ezek hatékony védelmi eszközt biztosítanak, hatékonyak, specifikusak és rendszerezettek, és nagy értékűek az immunrendszer részeként. Általános és konkrét funkciói vannak a mentelmi jogkörön belül:

Általános funkciók

Az antitestek vagy immunglobulinok egyaránt teljesítik a független funkciókat és aktiválják a sejt által közvetített effektor és szekréciós válaszokat.

Antigén-antitest kötődés

Az immunglobulinok specifikus és szelektív módon kötődnek az antigén kötőanyagokkal.

Az antigén-antitest komplex képződése az immunglobulin fő funkciója, ezért az immunválasz, amely megállíthatja az antigén hatását. Mindegyik antitest egyidejűleg két vagy több antigénhez kötődik.

Effektor funkciók

Legtöbbször az antigén-antitest komplex a specifikus celluláris válaszok aktiválásának kezdete, vagy az antigén eliminációját meghatározó eseménysorozat indítása. A két leggyakoribb effektor válasz a sejtkötés és a komplement aktiválás.

A sejtkötés az immunglobulin Fc szegmenséhez tartozó specifikus receptorok jelenlététől függ, amint az antigénhez kapcsolódik..

A sejtek, mint például a hízósejtek, az eozinofilek, a bazofilek, a limfociták és a fagociták rendelkeznek az ilyen receptorokkal, és mechanizmusokat biztosítanak az antigén eltávolítására..

A komplement kaszkád aktiválása egy olyan komplex mechanizmus, amely egy szekvencia kezdetét foglalja magában, így a végeredmény az olyan toxikus anyagok szekréciója, amelyek kiküszöbölik az antigéneket.

Specifikus funkciók

Először is, minden egyes immunglobulin-típus egy specifikus védelmi funkciót fejleszt:

Immunoglobulin G

- Az immunglobulin G a legtöbb védelmet biztosítja az antigénellenes szerekkel szemben, beleértve a baktériumokat és a vírusokat.

- Az IgG olyan mechanizmusokat aktivál, mint a komplement és a fagocitózis.

- Az antigén specifikus IgG kialakítása tartós.

- Az egyetlen antitest, amelyet az anya a terhesség alatt átadhat a gyermekeknek, az IgG.

Immunoglobulin M

- Az IgM a káros és fertőző ágensekre gyorsan reagáló antitest, mivel azonnali hatást biztosít az IgG helyett.

- Ez az antitest aktiválja a limfocita membránba beépített sejtreakciókat és komplementként humorális válaszokat.

- Ez az első immunglobulin, amely az embert szintetizálja.

Immunoglobulin A

- A nyálkahártyák felületén elhelyezkedő kórokozók elleni védekezési akadályként működik.

- A légzőszervi nyálkahártyán, az emésztőrendszerben, a húgyúti és a szekrécióban, például nyálban, orrnyálkahártyában és könnyekben van jelen..

- Bár komplement aktivációja alacsony, a lizozimokkal társítható a baktériumok kiküszöbölésére.

- Az immunoglobulin D jelenléte mind az anyatejben, mind a kolosztrumban lehetővé teszi az újszülött számára, hogy szoptatás alatt szerezze be.

Immunoglobulin E

- Az immunglobulin E erős védekező mechanizmust biztosít az allergén termelő antigének ellen.

- Az IgE és az allergén közötti kölcsönhatás olyan allergiás tüneteket okozó gyulladásos anyagokat okoz, mint a tüsszögés, köhögés, csalánkiütés, fokozott könnyek és orrnyálkahártya..

- Az IgE-t Fc szegmensével is összekapcsolhatjuk a paraziták felületével, és olyan reakciót hozhat létre, amely ezeknek a halálát okozza..

Immunoglobulin D

- Az IgD monomer szerkezete B-limfocitákhoz kapcsolódik, amelyek nem interakcióba léptek az antigénekkel, így receptorként funkcionálnak..

- Az IgD funkció nem világos.

referenciák

1. (s.f.) Az immunglobulin orvosi definíciója. Visszanyert a medicinenet.com-tól
2. Wikipedia (s.f.). Ellenanyag. A (z) en.wikipedia.org webhelyről származik
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. A sciencedirect.com webhelyről helyreállították
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobulinok és egyéb B-sejtek molekulái. Visszaállt az ugr.es-ből
5. (s.f.) Bevezetés az immunglobulinokba. A thermofisher.com webhelyről származik
6. Buddiga, P. (2013). Immunrendszer anatómiája. Az emedicine.medscape.com webhelyről helyreállították
7. Biokémiai vizsgálatok (2009). Immunoglobulinok: szerkezet és funkciók. A biochemistryquestions.wordpress.com webhelyről
8. (s.f.) Immunoglobulinok - szerkezet és funkció. A microbiologybook.org webhelyről származik