8 Az enzimatikus aktivitást befolyásoló tényezők

az az enzimatikus aktivitást befolyásoló tényezők azok az anyagok vagy körülmények, amelyek módosíthatják az enzimek működését. Az enzimek olyan fehérjék, amelyek funkciója a biokémiai reakciók felgyorsítása. Ezek a biomolekulák nélkülözhetetlenek az élet minden formájához, a növényekhez, a gombákhoz, a baktériumokhoz, a protistákhoz és az állatokhoz.

Az enzimek alapvető fontosságúak a szervezetek számára fontos különböző reakciókban, mint például a mérgező vegyületek eltávolítása, az élelmiszer lebontása és az energiatermelés.

Ennélfogva az enzimek olyanok, mint a molekuláris gépek, amelyek megkönnyítik a sejtek feladatait, és sok esetben azok működését bizonyos körülmények között befolyásolják vagy előnyben részesítik..

Az enzimatikus aktivitást befolyásoló tényezők listája

Enzim-koncentráció

Ahogy az enzimek koncentrációja növekszik, a reakció sebessége arányosan nő. Ez azonban csak bizonyos koncentrációig igaz, mert egy bizonyos pillanatban a sebesség állandóvá válik.

Ez a tulajdonság a szérum enzimek (vérszérum) aktivitásának meghatározására szolgál a betegségek diagnosztizálására.

Szubsztrátkoncentráció

A szubsztrátkoncentráció növelése növeli a reakció sebességét. Ez azért van, mert több szubsztrát molekula ütközik az enzimmolekulákkal, így a termék gyorsabb lesz.

Azonban, ha a szubsztrát bizonyos koncentrációját meghaladjuk, a reakció sebessége nem lesz hatással, mivel az enzimek telítettek és maximális sebességgel futnának.

pH

A hidrogénionok (pH) koncentrációjának változása jelentősen befolyásolja az enzimek aktivitását. Mivel ezek az ionok töltődnek, vonzó és visszatartó erőket generálnak az enzimek hidrogén- és ionkötései között. Ez az interferencia megváltoztatja az enzimek formáját, ezáltal befolyásolja az aktivitását.

Minden enzim optimális pH-értékkel rendelkezik, amelynél a reakciósebesség maximális. Így az enzim optimális pH-ja attól függ, hogy hol működik.

Például az intesztinális enzimek optimális pH-ja körülbelül 7,5 (enyhén bázikus). Ezzel szemben a gyomorban lévő enzimek optimális pH-ja körülbelül 2 (nagyon savas)..

saltiness

A sók koncentrációja is befolyásolja az ionos potenciált, és következésképpen zavarhatják az enzimek bizonyos kapcsolatait, amelyek ugyanazon hatóanyag része lehetnek. Ezekben az esetekben, mint a pH, az enzimaktivitás is hatással lesz.

hőmérséklet

Ahogy a hőmérséklet emelkedik, az enzimatikus aktivitás nő, és ezáltal a reakció sebessége. Azonban nagyon magas hőmérsékletek denaturálják az enzimeket, ami azt jelenti, hogy a felesleges energia megszakítja azokat a kötéseket, amelyek megtartják a szerkezetüket, és így nem működnek optimálisan.

Így a reakció sebessége gyorsan csökken, amikor a hőenergia denaturálja az enzimeket. Ez a hatás grafikusan megfigyelhető egy harang alakú görbében, ahol a reakciósebesség a hőmérséklethez kapcsolódik.

A hőmérséklet, amelyen a maximális reakciósebesség előfordul, az enzim optimális hőmérsékletének nevezhető, amelyet a görbe legmagasabb pontján figyeltek meg..

Ez az érték különböző a különböző enzimeknél. Azonban az emberi szervezetben található legtöbb enzim optimális hőmérséklete 37,0 ° C.

Összefoglalva, a hőmérséklet emelkedésével kezdetben a reakció sebessége növekedni fog a kinetikus energia növekedése miatt. Az unió megszakításának hatása azonban növekszik, és a reakciósebesség csökken.

Termékkoncentráció

A reakciótermékek felhalmozódása általában csökkenti az enzim sebességét. Néhány enzimben a termékek az aktív helyükkel laza komplexet képeznek, és így gátolják az enzim aktivitását..

Élő rendszerekben az ilyen típusú gátlást általában megakadályozza a képződött termékek gyors eltávolítása.

Enzimatikus aktivátorok

Az enzimek némelyike ​​szükségessé teszi más elemek jelenlétét, hogy jobban működjenek, ezek lehetnek szervetlen fémkationok, például Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, co²⁺, Cu²⁺, na⁺, K⁺, stb..

Ritkán anionok szükségesek az enzimatikus aktivitáshoz is, például: az amiláz klorid-anionja (CI-). Ezeket a kis ionokat enzimkofaktoroknak nevezik.

Van még egy olyan elemcsoport, amely az enzimek aktivitását támogatja, amit koenzimeknek neveznek. A koenzimek olyan szénatomot tartalmazó szerves molekulák, mint az élelmiszerekben található vitaminok.

Ilyen például a B12-vitamin, amely a metionin-szintáz koenzimje, a szervezetben a fehérjék metabolizmusához szükséges enzim..

Enzim inhibitorok

Az enzim inhibitorok olyan anyagok, amelyek negatívan befolyásolják az enzimek működését, következésképpen lelassítják, vagy bizonyos esetekben leállítják a katalízist..

Három általános típusú enzimgátlás létezik: versenyképes, nem versenyképes és szubsztrát-gátlás:

Versenyképes inhibitorok

A versenyképes inhibitor olyan kémiai vegyület, amely hasonló az enzim aktív helyével reagálni képes szubsztráthoz. Ha egy enzim aktív helyét egy kompetitív inhibitorhoz kapcsoltuk, a szubsztrát nem kötődik az enzimhez.

Nem kompetitív inhibitorok

A nem versenyképes inhibitor egy olyan kémiai vegyület is, amely egy enzim aktív helyén egy másik helyre kötődik, az alloszterikus helynek. Ennek eredményeként az enzim megváltoztatja az alakot, és már nem tud könnyen kötődni a szubsztrátjához, így az enzim nem működik megfelelően.

referenciák

1. Alters, S. (2000). Biológia: az élet megértése (3. kiadás). Jones és Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokémia (8. kiadás). W. H. Freeman és Company.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biológia: A dinamikus tudomány (1. kiadás). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). A mai kémia: általános, szerves és biokémiai (9. kiadás). Cengage tanulás.
5. Stoker, H. (2013). Szerves és biológiai kémia (6. kiadás). Brooks / Cole Cengage tanulás.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). A biokémia alapjai: az élet a Molekuláris szint (5. kiadás). Wiley.