Apoenzim jellemzők, funkciók és példák



egy apoenzimmel Ez egy enzim fehérje része, ezért apoprotein néven is ismert. Az apoenzim inaktív, vagyis nem tudja elvégezni egy bizonyos biokémiai reakció végrehajtását, és nem teljes, amíg a többi kofaktorként ismert molekulához nem kapcsolódik..

A fehérje rész (apoenzim) egy kofaktorral együtt egy teljes enzimet képez (holoenzim). Az enzimek olyan fehérjék, amelyek növelhetik a biokémiai folyamatok sebességét. Néhány enzimnek szüksége van a kofaktorra a katalízis elvégzéséhez, míg másoknak nincs szükségük rá.

index

  • 1 Főbb jellemzők
    • 1.1 Ezek fehérjeszerkezetek
    • 1.2 A konjugált enzimek részei
    • 1.3 Különböző kofaktorokat fogadnak el
  • 2 Az apoenzimek funkciói
    • 2.1 Holoenzimek létrehozása
    • 2.2 Adj katalitikus hatást
  • 3 Példák
    • 3.1 Szén-anhidáz
    • 3.2 Hemoglobin
    • 3.3. A citokróm oxidáz
    • 3.4 Alkohol-dehidrogenáz
    • 3.5 Piruvát kináz
    • 3.6 Piruvát-karboxiláz
    • 3.7 Acetil koenzim A karboxiláz
    • 3.8 Monoamin-oxidáz
    • 3.9 Laktát-dehidrogenáz
    • 3.10 Kataláz
  • 4 Referenciák

Fő jellemzők

Ezek fehérjeszerkezetek

Az apoenzimek megfelelnek egy enzim fehérje-részének, amelyek azok a molekulák, amelyek funkciója a test bizonyos kémiai reakcióinak katalizátora..

Ezek a konjugált enzimek részét képezik

Az enzimeket, amelyek nem igényelnek kofaktorokat, egyszerű enzimeknek nevezzük, például pepszint, tripszint és ureazt. Ezzel szemben az adott kofaktort igénylő enzimeket konjugált enzimeknek nevezik. Ezek két fő összetevőből állnak: a kofaktorból, amely a nem-fehérje szerkezet; és az apoenzim, a fehérje szerkezet.

A kofaktor lehet szerves vegyület (például vitamin) vagy szervetlen vegyület (például egy fémion). A szerves kofaktor koenzim vagy protéziscsoport lehet. A koenzim egy olyan kofaktor, amely gyengén kötődik az enzimhez, és ezért könnyen felszabadulhat az enzim aktív helyéről..

Számos kofaktorot fogadnak el

Számos kofaktor van, amelyek apoenzimekkel kapcsolódnak, hogy holoenzimeket állítsanak elő. A gyakori koenzimek a NAD +, FAD, A koenzim, B-vitamin és C-vitamin. Az apoenzimekkel kötődő közönséges fémionok többek között a vas, réz, kalcium, cink és magnézium..

A kofaktorok szorosan vagy enyhén kötődnek az apoenzimhez az apoenzim holoenzimké történő átalakításához. Miután a kofaktorot eltávolítottuk a holoenzimből, az apoenzim ismét inaktív és nem teljes.

Apoenzim funkciók

Holoenzimek létrehozása

Az apoenzimek fő funkciója a holoenzimek kialakulása: az apoenzimek egy kofaktorral egyesülnek, és ebből a linkből holoenzim keletkezik.

Adj katalitikus hatást

A katalízis azt a folyamatot jelenti, amelyen keresztül lehetséges kémiai reakciók felgyorsítása. Az apoenzimeknek köszönhetően a holoenzimek befejeződtek, és képesek a katalitikus hatásuk aktiválására.

Példák

Szén-anhidáz

A szén-anhidráz az állati sejtekben, a növényi sejtekben és a környezetben meghatározó enzim a szén-dioxid-koncentrációk stabilizálása érdekében.

E enzim nélkül a szén-dioxid bikarbonáttá való átalakítása - és fordítva - rendkívül lassú lenne, ami majdnem lehetetlen lenne olyan létfontosságú folyamatok végrehajtására, mint a fotoszintézis a növényekben és a légzés során..

hemoglobin

A hemoglobin a gerincesek vörösvérsejtjeiben és a gerinctelen gerinctelen állatok plazmájában jelenlévő globuláris fehérje, amelynek funkciója az oxigén és a szén-dioxid szállítása..

Az oxigén és a szén-dioxid összekapcsolódása az enzimmel egy olyan helyszínen fordul elő, amelyet a heme csoportnak neveznek, amely felelős a vörös színnek a gerinces állatok vérének biztosításáért..

Citokróm oxidáz

A citokróm oxidáz enzim a legtöbb sejtben jelen van. Vasat és porfirint tartalmaz.

Ez az oxidáló enzim nagyon fontos az energia megszerzésének folyamatai szempontjából. A mitokondriális membránban található, ahol katalizálja az elektronok átadását a citokrómról az oxigénre, ami végül a víz és az ATP (energia molekula) kialakulásához vezet..

Alkohol dehidrogenáz

Az alkohol-dehidrogenáz enzim elsősorban a májban és a gyomorban található. Ez az apoenzim katalizálja az alkohol metabolizmusának első lépését; azaz az etanol és más alkoholok oxidációja. Ily módon acetaldehiddé alakítja át őket.

A neve a művelet mechanizmusát jelzi ebben a folyamatban: a "des" előtag "nem", a "hidro" pedig hidrogénatomot jelent. Így az alkohol-dehidrogenáz funkciója egy hidrogénatom eltávolítása alkoholból.

Piruvát kináz

A piruvát kináz az a apoenzim, amely katalizálja a glükóz lebontás végső lépését (glikolízis)..

Feladata, hogy felgyorsítsa a foszfotolpiruvátból az adenozin-difoszfátba történő foszfátcsoport átadását, egy piruvát molekulát és az ATP egyikét..

A piruvát-kináznak 4 különböző formája van (izoenzimek) az állatok különböző szöveteiben, amelyek mindegyike rendelkezik bizonyos kinetikus tulajdonságokkal, amelyek szükségesek ahhoz, hogy alkalmazkodjanak ezeknek a szöveteknek a metabolikus követelményeihez..

Piruvát-karboxiláz

A piruvát-karboxiláz a karboxilezést katalizáló enzim; vagyis egy karboxilcsoport egy piruvát-molekulába történő átvitele oxaloacetát képződése céljából.

Speciálisan különböző szövetekben katalizál, például: a májban és a vesében felgyorsítja a glükóz szintézisére vonatkozó kezdeti reakciókat, míg a zsírszövetben és az agyban a piruvátok szintézisét elősegíti..

A szénhidrát bioszintézis részét képező egyéb reakciókban is részt vesz.

Acetil koenzim A karboxiláz

Az acetil-CoA karboxiláz fontos enzim a zsírsavak metabolizmusában. Mind az állatokban, mind a növényekben található fehérje több alegységet mutat be, amelyek különböző reakciókat katalizálnak.

Funkciója lényegében egy karboxilcsoport acetil-CoA-hoz való továbbítása, hogy átalakítsa azt a malonil-koenzim A-ba (malonil-CoA).

Két izoformája van, az ACC1 és az ACC2, amelyek funkciójukban és eloszlásukban különböznek az emlős szövetekben.

Monoamin-oxidáz

A monoamin-oxidáz olyan enzim, amely az idegszövetekben jelen van, ahol fontos szerepet játszik bizonyos neurotranszmitterek, például szerotonin, melatonin és epinefrin inaktiválásában..

Részt vesz a különböző monoaminok biológiai kémiai reakcióiban az agyban. Ezekben az oxidatív reakciókban az enzim oxigént használ egy aminocsoport eltávolítására egy molekulából, és aldehidet (vagy ketont) és a megfelelő ammóniát termel..

Laktát-dehidrogenáz

A laktát-dehidrogenáz az állatok, növények és prokarióták sejtjeiben található enzim. Funkciója a laktát piruvánsavvá való átalakításának elősegítése, és fordítva.

Ez az enzim fontos a celluláris légzés során, amelynek során az élelmiszerből származó glükóz lebomlik, hogy hasznos energiát kapjon a sejtek számára.

Bár a laktát-dehidrogenáz a szövetekben bőséges, az enzim szintje a vérben alacsony. Ha azonban sérülés vagy betegség van, sok molekula szabadul fel a véráramba. A laktát-dehidrogenáz tehát bizonyos sérülések és betegségek, például szívinfarktus, anaemia, rák, HIV, indikátora..

kataláz

A kataláz minden olyan szervezetben megtalálható, amely oxigén jelenlétében él. Ez egy olyan enzim, amely felgyorsítja a reakciót, amellyel a hidrogén-peroxid vízben és oxigénben bomlik. Ily módon megakadályozza a felhalmozódó toxikus vegyületeket.

Így segít megvédeni a szerveket és a szöveteket a peroxid által okozott károsodástól. Az emlősökben ez elsősorban a májban található.

referenciák

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. és Reddy, M. (2016). Előzetes tanulmány a szérum laktát-dehidrogenáz (LDH) -prognosztikus biomarkerről karcinóma mellben. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K. és Hendrickson, W. A. ​​(1995). Az acetil-koenzim A-karboxiláz biotinil-doménjének szerkezete, MAD-fázissal meghatározva. struktúra, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokémia (8. kiadás). W. H. Freeman és Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S. és Kissinger P. (2002). A szérum laktát-dehidrogenáz szintjének összefüggése a kiválasztott opportunista fertőzésekkel és a HIV előrehaladásával. A nemzetközi fertőző betegségekről szóló folyóirat, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). A szénsav-anhidáz funkciója a vérben. természet, 137-38.
  6. Gaweska, H. és Fitzpatrick, P. F. (2011). A monoamin-oxidáz család szerkezete és mechanizmusa. Biomolekuláris fogalmak, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. és Bamezai, R. N. K. (2010). Humán piruvát kináz M2: multifunkcionális fehérje. Fehérje tudomány, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C. és Attwood, P. V. (2008). A piruvát-karboxiláz szerkezete, mechanizmusa és szabályozása. Biokémiai folyóirat, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). A piruvát kináz izoenzimjei. Biokémiai Társasági tranzakciók, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biológia (7. kiadás) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). A szénsav-anhidrátok szerkezete és működése. Biokémiai folyóirat, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P. és Healy, J. (2004). Monoamin-oxidázok: biztosok és bizonytalanságok. Jelenlegi gyógyszerkémia, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). A biokémia alapjai: az élet a Molekuláris szint (5. kiadás). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R. és Li, L. Z. (2014). Magasabb laktát, a tumor metasztatikus kockázatának indikátora? A kísérleti MRS-vizsgálat Hyperpolarized13C-piruvát felhasználásával. Akadémiai radiológia, 21(2), 223-231.