Integrinek szerkezete, funkciói és evolúciós perspektívája



Az integrinas ezek transzmembrán fehérjék felelősek a sejtek közötti adhézió közvetítéséért. Ezeknek a fehérjéknek olyan része van, amely kiterjed a sejten kívüli környezetre, és kötődhet más sejtekhez az extracelluláris mátrixban. Mások kötődhetnek más szomszédos sejtekhez, bakteriális poliszacharidokhoz vagy bizonyos vírusfehérjékhez.

Mindezek az interakciók, amelyekben az integrinok részt vesznek, a különböző sejtcsatlakozások szempontjából stabilak, az extracelluláris mátrix képződését, a vérlemezkék aggregátumok képződését, az immunrendszerben lévő celluláris csomópontok kialakulását, egyéb biológiai jelentőségű események között..

Az integrineket különböző szervezetekben találták meg, mint például emlősök, madarak, halak és néhány egyszerű eukarióták, például szivacsok, fonálférgek és a gyümölcsfenyő..

index

  • 1 Szerkezet
    • 1.1 Az integrinek szerkezeti általánossága
    • 1.2 Az alegységek jellemzői
    • 1.3 Kovalens kapcsolat az alegységek között
  • 2 Funkciók
  • 3 Evolúciós perspektíva
  • 4 Referenciák

struktúra

Az integrinek szerkezeti általánosságai

Az integrinek glikoproteinek. A fehérjék olyan makromolekulák, amelyeket az aminosavak hosszú láncai alkotnak, amelyek számos funkcióval rendelkeznek a szervezetekben. A "gliko" kifejezés a szénhidrátok (más néven szénhidrátok) jelenlétére utal az aminosavak láncára.

Ez a glikoprotein transzmembrán, azaz áthalad a sejt plazmamembránján. Az integrinben három domént lehet megkülönböztetni: egy extracelluláris domén, amely lehetővé teszi az unió más struktúrákkal, a sejtmembránon áthaladó domént, és az utolsó, amely a sejten belül helyezkedik el, és a citoszkeletonhoz kapcsolódik..

Extracelluláris rész

Az integrinek egyik legfontosabb jellemzője, hogy a sejten kívüli rész egy gömb alakú. Ezek olyan webhelysorozatokkal rendelkeznek, amelyek lehetővé teszik a mátrixban található molekulák felismerését. Ezek a szekvenciák az arginin, glicin és aszpartát aminosavaiból állnak.

Ez a rész, amely részt vesz az unióban, hossza körülbelül 60 aminosav maradék

Transzmembrán rész

A sejtmembránon áthaladó fehérje szekvenciáját az alfa-hélix típusú szerkezet jellemzi. Ezután két lánc van a sejt citoplazmájában.

Citoplazmatikus rész

Már a sejt citoplazmájában is csatlakozhat más struktúrákhoz, akár különböző fehérjékhez, akár a citoszkeletonhoz, például a talinhoz, az aktinhoz..

A citoplazmában lévő "farok" átlagos hossza 75 aminosav maradék (bár a régióban több mint 1000-es kivétel van).

Ez a mechanizmus lehetővé teszi, hogy az integrinek hídként működhessenek a dinamikus információcserében: a fehérjék kötődnek az extracelluláris mátrix molekuláihoz a benne lévő molekulákhoz, és egy sor jelet generálnak és információt továbbítanak.

Az alegységek jellemzői

Minden integrint két transzmembrán glikoprotein nem-kovalens kapcsolata képez: az α és β alegység. Mivel ezek az alegységek nem egyenlőek, az integrint heterodimernek (egyenes különböző és dimer a két alegység egyesülésével). Az α-lánc hossza közel 800 aminosav és a β 100 aminosavval rendelkezik.

Az a-alegység két láncot tartalmaz, amelyek diszulfidkötéssel kapcsolódnak, és egy gömbfejű, kétértékű kationkötő helyekkel rendelkezik. A β-alegység viszont az aminosav cisztein maradékaiban gazdag, és az intracelluláris rész közvetítő interakciókat képes közvetíteni egy sor kötő fehérjével..

Kovalens kapcsolat az alegységek között

18 α-lánc és 8 β-lánc létezik. A két alegység közötti különböző kombinációk meghatározzák a létező integrineket, legalább 24 különböző dimerrel.

A kombinációkat a következő módon adhatjuk meg: α egy β-val vagy egy α-val több p-lánccal. A β szálak felelősek annak meghatározásáért, hogy a kötés milyen specifikus legyen, és az integrin azon része, amely a célmolekulával való kölcsönhatás közvetítéséért felelős..

Ily módon az alegységek specifikus kombinációi határozzák meg, hogy melyik molekula kapcsolódik. Például az a3 alegységgel és a p 1-vel képzett integrin specifikus a fibronektinnel való kölcsönhatásra.

Ez az integrin α néven ismert3β1 (Ahhoz, hogy megnevezzük őket, egyszerűen csak az alegység számát említsük meg indexként). Hasonlóan az α integrin2β1 kötődik a kollagénhez.

funkciók

Az integrinek kulcsfontosságú fehérjék a sejt és a környezet közötti kölcsönhatás megengedéséhez, mivel rendelkeznek az extracelluláris mátrix különböző komponenseihez való kötés receptorai. Pontosabban, a kötés a mátrix és a citoszkeleton között történik.

Ezeknek a tulajdonságoknak köszönhetően az integrinek felelősek a sejtek alakjának, orientációjának és mozgásának szabályozásáért.

Emellett az integrinek képesek különböző intracelluláris útvonalak aktiválására. Az integrin citoplazmatikus része jelzőláncot indíthat.

Ez az interakció globális sejtreakcióhoz vezet, mint a hagyományos jelző receptorok esetében. Ez az út változásokhoz vezet a gének expressziójában.

Evolúciós perspektíva

Kétségtelenül a sejtek közötti hatékony tapadás a szövetek képződése szempontjából kulcsfontosságú jellemző volt, amelyet a többsejtű szervezetek evolúciós evolúciójában kellett volna jelen.

Az integrin család megjelenése a metazoák megjelenéséhez vezetett mintegy 600 millió évvel ezelőtt.

Az ősi szövettani jellemzőkkel rendelkező állatok csoportja a porifera, amelyet gyakran neveznek tengeri szivacsoknak. Ezekben az állatokban a sejtadhézió a proteoglikán extracelluláris mátrixával történik. A mátrixhoz kötődő receptorok jellegzetes integrinkötő motívummal rendelkeznek.

Valójában ebben az állati csoportban azonosítottuk az egyes integrinek egyes alegységeihez kapcsolódó géneket.

Az evolúció során a metazoánok ősei egy integrint és egy kötő domént szereztek meg, amelyet idővel megőriztek ebben a hatalmas állatcsoportban..

Strukturálisan a gerincesek csoportjában az integrinek maximális komplexitása látható. Vannak különböző integrinek, amelyek nincsenek jelen a gerinctelen állatokban, új doménekkel. Valójában több mint 24 különböző funkcionális integrint azonosítottak az emberekben - a gyümölcslevelben Drosophila melanogaster csak 5 van.

referenciák

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Essential sejtbiológia. Garland tudomány.
  2. Campbell, I. D. és Humphries, M. J. (2011). Integrin szerkezet, aktiválás és kölcsönhatások. Hideg tavaszi kikötő perspektívái a biológiában, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., és Hausman, R. E. (2007). A sejt: molekuláris megközelítés. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Szövettan és sejtbiológia. Elsevier Brazília.
  5. Koolman, J. és Röhm, K. H. (2005). Biokémia: szöveg és atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J. és Mitrovic, D. R. (2010). Osteoarthrosis / Osteoarthritis: Biológia, fiziopatológia, klinika és kezelés / biológia, patofiziológia, klinika és kezelés. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X. és Simon, S. (2007). Az integrinek. Genombiológia, 8(5), 215.