Hidrofób kölcsönhatások a biológiai jelentőségükben és példáikban

az Hidrofób kölcsönhatások (HI) azok az erők, amelyek fenntartják az oldatba vagy poláris oldószerbe merített apoláris vegyületek közötti kohéziót. Ellentétben más nem kovalens jellegű kölcsönhatásokkal, mint például hidrogénkötések, ionos kölcsönhatások vagy van der Waals erők, a hidrofób kölcsönhatások nem függnek az oldott anyagok belső tulajdonságaitól, hanem az oldószerektől..

Ezeknek az interakcióknak egy nagyon szemléltető példája lehet a fázisszétválasztás, amely akkor következik be, amikor vízzel keverjük össze. Ebben az esetben az olajmolekulák kölcsönhatásba lépnek egymással a körülöttük lévő vízmolekulák megrendelésével.

E kölcsönhatások fogalma a negyvenes évek eleje óta létezik. A "hidrofób kapcsolat" kifejezést azonban Kauzmann 1959-ben alkotta meg, miközben az egyes fehérjék háromdimenziós szerkezetének stabilizálásában a legfontosabb tényezőket tanulmányozta..

A HI-k a biológiai rendszerekben a legfontosabb nem specifikus kölcsönhatások. Fontos szerepet töltenek be a mérnöki alkalmazások széles körében, valamint a ma ismert vegyi és gyógyszeriparban.

index

• 1 Mik a hidrofób kölcsönhatások??
• 2 Biológiai jelentőség
• 3 Példák a hidrofób kölcsönhatásokra
  • 3.1 Membránok
  • 3.2. Fehérjék
  • 3.3 Mosószerek
• 4 Referenciák

Mik a hidrofób kölcsönhatások??

A HI fizikai oka az apoláris anyagok képtelensége, hogy hidrogénkötéseket képezzenek vízmolekulákkal egy oldatban.

"Nem specifikus kölcsönhatásoknak" nevezik őket, mivel nem kapcsolódnak az oldott molekulák közötti affinitáshoz, hanem inkább a vízmolekulák hajlamának fenntartani a saját kölcsönhatásaikat a hidrogénkötéseken keresztül..

Vízzel érintkezve az apoláris vagy hidrofób molekulák spontán aggregálódnak, hogy a legnagyobb stabilitást elérjék a vízzel való érintkezés felületének csökkentésével..

Ez a hatás összetéveszthető az erős vonzalommal, de csak az anyagok apoláris jellegének az oldószerhez viszonyított következménye..

Termodinamikai szempontból megmagyarázva, ezek a spontán kapcsolatok egy energetikailag kedvező állapot keresésekor fordulnak elő, ahol a szabad energia legkisebb változása van (ΔG).

Figyelembe véve, hogy a ΔG = ΔH-TΔS, a legenergetikusabb helyzet az, ahol az entrópia (ΔS) nagyobb, azaz ahol kevesebb vízmolekula van, amelynek a forgási és transzlációs szabadsága a kapcsolatfelvétel által csökken apoláris oldattal.

Amikor az apoláris molekulákat egymáshoz kapcsolják, a vízmolekulák kényszerítik, akkor kedvezőbb állapotot kapunk, mintha ezek a molekulák elkülönülnének, mindegyiküket különböző vízmolekulák "ketrece" veszi körül..

Biológiai jelentőség

A HI-nak nagy jelentősége van, mivel számos biokémiai folyamatban fordulnak elő.

Ezek között a fehérjék konformációs változásai, a szubsztrátok enzimekhez való kötődése, az enzimatikus komplexek alegységeinek társulása, a biológiai membránok aggregációja és képződése, a fehérjék vizes oldatokban történő stabilizálása és más \ t.

Kvantitatív értelemben a különböző szerzők feladata, hogy meghatározzák a HI fontosságát a nagy mennyiségű fehérje szerkezetének stabilitásában, és arra a következtetésre jutottak, hogy ezek a kölcsönhatások több mint 50% -ot tesznek ki..

Számos membránfehérje (integrált és perifériás) kapcsolódik a lipid kettősrétegekhez a HI-nak köszönhetően, amikor szerkezeteikben a fehérjék hidrofób karakterű doméneket tartalmaznak. Emellett számos oldható fehérje harmadlagos szerkezetének stabilitása függ a HI-tól.

Néhány technika a Cell Biology tanulmányozásában kihasználja az egyes ionos detergensek birtokában lévő tulajdonságokat, amelyek micellákat képeznek, amelyek amfifil vegyületek "félgömb alakú" szerkezetei, amelyek apoláris régióit a HI.

A micellákat olyan gyógyászati ​​vizsgálatokban is alkalmazzák, amelyek zsírban oldódó gyógyszerek szállítását foglalják magukban, és ezek kialakulása elengedhetetlen az összetett vitaminok és lipidek felszívódásához az emberi szervezetben..

Példák a hidrofób kölcsönhatásokra

membránok

A HI kiváló példája a sejtmembránok képződése. Az ilyen szerkezetek foszfolipidek kétrétegéből állnak. Ennek a szervezetnek köszönhetően az apoláris farok között a környező vizes környezethez viszonyított "repulzió" között kialakuló HI.

fehérje

A HI-nak nagy hatása van a gömbfehérjék összecsukására, amelyek biológiailag aktív formáját egy adott térbeli konfiguráció létrehozása után kapjuk meg, melyet a szerkezetben lévő bizonyos aminosavmaradékok jelenléte szabályoz..

• Az apomioglobin esete

Az apomyoglobin (a hemoglobin hiánya a hem csoportból) egy kis alfa-helikális fehérje, amely modellként szolgál a hajtogatási folyamat tanulmányozásához és a HI polipeptidláncban lévő apoláris maradékai közötti jelentőségének vizsgálatához..

A Dyson és a munkatársak által 2006-ban végzett vizsgálatban, ahol az apomioglobin mutált szekvenciáit alkalmazták, bebizonyosodott, hogy a hajtogatási események megindítása elsősorban az alfa-hélixek apoláris csoportjai közötti HI-tól függ..

Tehát az aminosav-szekvenciába bevezetett kis változások a harmadlagos struktúrában jelentkező fontos módosításokat jelentenek, ami hibás és inaktív fehérjéket eredményez..

mosószerek

A HI másik egyértelmű példája a kereskedelmi célú mosószerek hatásmódja, amelyet minden nap háztartási célokra használunk.

A detergensek amfipatikus molekulák (poláris és apoláris régióval). A zsírokat emulgeálhatják, mivel képesek hidrogénkötések kialakítására vízmolekulákkal, és hidrofób kölcsönhatásuk van a zsírokban lévő lipidekkel..

Amikor a vizes oldatban zsírokkal érintkezik, a mosószer-molekulák olyan módon kapcsolódnak egymáshoz, hogy az apoláris farok egymásba ütközik, a lipidmolekulákat zárja be, és a micellák felületébe bejutó poláris régiókat a micellák felületére tesszük ki. érintkezés vízzel.

referenciák

1. Chandler, D. (2005). Interfészek és a hidrofób szerelvény hajtóereje. Nature, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N. és Zeng, H. (2018). A hidrofób kölcsönhatás modulálása a mediáló felületi nanoméretű szerkezettel és a kémiai módszerrel, nem pedig monoton módon a hidrofób tulajdonságokkal. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
3. Dyson, J. H., Wright, P. E., és Sheraga, H. A. (2006). A hidrofób kölcsönhatások szerepe a fehérje összecsukásának megindításában és terjedésében. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. és Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. kiadás). Freeman, W. H. & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membrán szerkezeti biológia: biokémiai és biofizikai alapokkal. Cambridge University Press. A www.cambrudge.org/9780521856553-ból származik
6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J. és Israelachvili, J. (2006). Legutóbbi haladás a hidrofób kölcsönhatások megértésében. Az Országos Tudományos Akadémia közleményei, 103 (43), 15739-15746.
7. Nelson, D. L. és Cox M. M. (2009). A biokémia Lehninger alapelvei. Omega kiadások (5. kiadás).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S. és Engberts, J. B. F. N. (2003). Hidrofób kölcsönhatások és kémiai reakcióképesség. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). A hidrofób kölcsönhatások hozzájárulása a fehérje stabilitásához. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, T. P. (1998). Az igazi oka, hogy miért nem keveredik az olaj és a víz. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.