Maltasa jellemzők, szintézis és funkciók

az maltáz, az a-glükozidáz, a savas maltáz, a glükóz invertáz, a glükozidoszukráz, a lizoszomális α-glükozidáz vagy a maltáz-glükoamiláz néven ismert enzim az enzim hidrolíziséért felelős a bél epiteliális sejtjeiben a keményítő emésztésének utolsó lépéseiben..

Ez a hidrolázok osztályába tartozik, különösen a glikozidázok alosztályába, amelyek képesek a glükózmaradékok (EC 3.2.1.20) α-glükozidkötéseinek megszakítására. Ez a kategória a különböző enzimeket csoportosítja, amelyek specifitása az α-1,4 kötésekhez kapcsolódó terminális glikozidok exo-hidrolízisére irányul.

Néhány maltáz képes hidrolizálni a poliszacharidokat, de sokkal kisebb sebességgel. Általában a maltáz hatását követően az α-D-glükózmaradékok szabadulnak fel, ugyanakkor ugyanazon alosztály enzimei hidrolizálhatják a β-glükánokat, ezáltal felszabadítva a β-D-glükóz maradékokat.

A maláta enzimek létezését kezdetben 1880-ban mutatták be, és most már ismert, hogy nem csak emlősökben, hanem olyan mikroorganizmusokban is jelen van, mint az élesztő és a baktériumok, valamint számos magasabb növényben és gabonafélékben..

Az enzimek aktivitásának fontossága például a Saccharomyces cerevisiae, a sör és a kenyér előállításáért felelős mikroorganizmus, amely képes maltozt és maltotriózt lebontani, mivel a maláz enzimeket hordozza, amelyek termékei a termékek metabolizálódnak. ennek a szervezetnek a fermentációs jellemzői.

index

• 1 Jellemzők
  • 1.1 Az emlősökben
  • 1.2 Élesztőben
  • 1.3 A növényekben
• 2 Összefoglalás
  • 2.1 Az emlősökben
  • 2.2 Élesztőben
  • 2.3 Baktériumokban
• 3 Funkciók
• 4 Referenciák

jellemzői

Az emlősökben

A maltáz egy amfipatikus fehérje, amely a bél ecsetsejtek membránjához kapcsolódik. Ismert továbbá a lizoszómákban található, sav-maltáz néven ismert izozim, amely különböző szubsztrátokban, nem csak a maltózban és az a-1,4 kötésben képes hidrolizálni a különböző típusú glikozidkötéseket. Mindkét enzimnek sok szerkezeti jellemzője van.

A lizoszomális enzim körülbelül 952 aminosavat tartalmaz, és a transzláció után a glikozilezéssel és a peptid eltávolításával az N- és C-terminális végén dolgozzák fel.

A patkányok és sertések bélben lévő enzimmel végzett vizsgálatok azt mutatják, hogy ezekben az állatokban az enzim két olyan alegységből áll, amelyek bizonyos fizikai tulajdonságok tekintetében különböznek egymástól. Ez a két alegység ugyanabból a polipeptid prekurzorból származik, amelyet proteolitikusan vágunk.

A sertésektől és patkányoktól eltérően az emberekben az enzimnek nincs két alegysége, hanem egyetlen, nagy molekulatömegű és nagy mértékben glikozilezett (N- és O-glikozilációval)..

Az élesztőben

Az MAL62 gén által kódolt élesztő maltáz súlya 68 kDa, és egy citoplazmatikus fehérje, amely monomerként létezik, és az a-glükozidok széles spektrumát hidrolizálja.

Az élesztőben öt izoenzim van kódolva öt különböző kromoszóma telomer zónájában. A MAL-gén mindegyik kódoló lokusa tartalmaz minden génkomplexet, amely a maltóz metabolizmusában részt vesz, beleértve a permeazt és a szabályozó fehérjéket, mintha operon lenne..

A növényekben

Kimutatták, hogy a növényekben jelen lévő enzim 50 ° C feletti hőmérsékletre érzékeny, és hogy a maltáz nagy mennyiségben keletkezik csírázott és nem termesztett gabonafélékben..

Ezen túlmenően, a keményítő lebomlása során ez az enzim a maltózra specifikus, mivel nem hat más oligoszacharidokra, de mindig a glükóz képződésével ér véget..

szintézis

Az emlősökben

Az emberi bél-malázát egyetlen polipeptidláncként szintetizáljuk. A mannózmaradékokban gazdag szénhidrátokat glikozilációval együtt-transzdukcióval egészítjük ki, ami úgy tűnik, hogy megvédi a proteolitikus lebomlás szekvenciáját..

Ennek az enzimnek a biogenezisére vonatkozó vizsgálatok azt mutatják, hogy nagy molekulatömegű molekulát állítanak össze az endoplazmatikus retikulum membránjához kötött állapotban, és azt később hasnyálmirigy enzimekkel feldolgozzák és "újra glikozilálják" a Golgi komplexum.

Az élesztőben

Az élesztőben öt izoenzim van kódolva öt különböző kromoszóma telomer zónájában. A MAL-gén mindegyik kódolóhelye a maltóz metabolizmusban részt vevő összes gén gén-komplexét is tartalmazza, beleértve a permeazt és a szabályozó fehérjéket is..

Baktériumokban

A maltóz anyagcsere-rendszer az olyan baktériumokban, mint az E. coli, nagyon hasonlít a laktózrendszerhez, különösen a szabályozó fehérjék, transzporterek és enzimaktivitás szintéziséért felelős operon genetikai szervezésében (maltázok). ).

funkciók

A legtöbb organizmusban, ahol olyan enzimek jelenlétét észlelték, mint a maltáz, ez az enzim ugyanazt a szerepet játszik: a diszacharidok, mint a malóz, lebomlása az oldható szénhidrát termékek előállítása érdekében, amelyek könnyebben metabolizálhatók.

Az emlősök bélében a maltáz kulcsszerepet játszik a keményítő degradáció utolsó lépésében. Ezen enzim hiányosságait általában olyan betegségeknél észlelik, mint a II. Típusú glikogenózis, amely a glikogén tárolásához kapcsolódik..

Az ilyen típusú enzimek által katalizált baktériumokban és élesztőkben a glikolitikus útvonalba belépő glükóz formájában fontos energiaforrást jelentenek, fermentációs vagy nem fermentációs céllal.

A növényekben a maltáz, amilázokkal együtt, részt vesz az endospermium lebomlásában a magvában levő magokban, amelyeket a csírázás előfeltétele a gibberellinek, a növényi növekedést szabályozó hormonok..

Ezen túlmenően, a nap folyamán átmeneti keményítőt előállító növények olyan specifikus maltázokkal rendelkeznek, amelyek hozzájárulnak az anyagcseréjük közbenső termékeinek lebomlásához éjszaka, és megállapították, hogy ezekben a szervezetekben a kloroplasztok a maltóz fő tárolóhelyei..

referenciák

1. Auricchio, F., Bruni, C. B. és Sica, V. (1968). A sav-glükozidáz további tisztítása és jellemzése. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H. és Noren, O. (1983). Intesztinális mikrovilláris fehérjék bioszintézise. Biochemical Journal, 210, 389-393.
3. Davis, W. A. ​​(1916). III. A maltázok eloszlása ​​a növényekben. A maltáz funkciója a keményítő degradációjában és annak hatása a növényi anyagok amiloclast aktivitására. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
4. ExPASy. Bioinformatikai erőforrás portál. (N.d.). Visszavont az enzim.expasy.org-ból
5. Lu, Y., Gehan, J. P. és Sharkey, T. D. (2005). Napi és cirkadián hatások a keményítő degradációjára és a máltózis metabolizmusára. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E. és Lentze, M. J. (1988). Az emberi kis bélrendszer szerkezete, bioszintézise és glikozilációja. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). A maltáz szintézis ellenőrzése élesztőben. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
8. A Nemzetközi Biokémiai és Molekuláris Biológiai Unió (NC-IUBMB) Nómenklatúra Bizottsága. (2019). A qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). II. Típusú glikogenózis (savas maltázhiány). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
10. Simpson, G. és Naylor, J. (1962). Nyugdíjas tanulmányok Avena fatua vetőmagjában. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H. és Danielsen, M. (1982). Amfifil sertésbél Microvillus maltáz / glükoamiláz szerkezet és specifitás. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.