Biológiai katalizátor teljesítmény és példák



egy biológiai katalizátor vagy biokatalizátor a fehérje eredetű molekula, amely képes meggyorsítani az élő lényekben bekövetkező kémiai reakciókat. A katalizátor fehérjemolekulái enzimek, és az RNS-jellegű molekulák ribozimek. Ebben a cikkben az enzimek feltárására fogunk összpontosítani, amelyek a legismertebb biológiai katalizátorok.

Az enzimek hiányában a sejtben végbemenő óriási számú reakció, amely lehetővé teszi az életet, nem fordulhat elő. Ezek felelősek a folyamat felgyorsításáért nagyságrenddel közel 106 - és néhány esetben sokkal nagyobb.

index

  • 1 Katalízis
  • 2 Enzimek
    • 2.1 Mi az enzim?
    • 2.2 Az enzimek jellemzői
    • 2.3 Az enzimek nómenklatúrája és osztályozása
    • 2.4 Az enzimek működése?
    • 2.5 Enzimikus inhibitorok
    • 2.6 Példák
  • 3 A biológiai katalizátorok (enzimek) és a kémiai katalizátorok közötti különbség
    • 3.1 Az enzimek által katalizált reakciók gyorsabbak
    • 3.2 A legtöbb enzim élettani körülmények között működik
    • 3.3
    • 3.4 Az enzimes szabályozás pontos
  • 4 Referenciák

katalízis

A katalizátor olyan molekula, amely képes megváltoztatni a kémiai reakció sebességét anélkül, hogy az a reakcióban elfogyna.

A kémiai reakciók energiát foglalnak magukban: a reakcióban részt vevő kezdeti molekulák vagy a reagensek bizonyos fokú energiával indulnak. Egy további energiamennyiség felszívódik az "átmeneti állapot" eléréséhez. Ezt követően az energiát a termékekkel együtt szabadítják fel.

A reagensek és a termékek közötti energiakülönbséget ΔG-ben fejezzük ki. Ha a termékek energiaszintje nagyobb, mint a reagensek, a reakció endergonikus, és nem spontán. Ezzel szemben, ha a termékek energiája alacsonyabb, a reakció exergonikus és spontán.

Ha azonban a reakció spontán, akkor ez nem jelenti azt, hogy észrevehető sebességgel lép fel. A reakció sebessége függ az ΔG * -tól (a csillag az aktiválási energiára vonatkozik).

Az olvasónak ezeket a fogalmakat szem előtt kell tartania annak érdekében, hogy megértse az enzimek működésének módját.

enzimek

Mi az enzim?

Az enzimek hihetetlenül bonyolult biológiai molekulák, amelyek főleg fehérjékből állnak. A fehérjék viszont aminosavak hosszú láncai.

Az enzimek egyik legkiválóbb jellemzője a célmolekulák specifitása - ezt a molekulát szubsztrátumnak nevezik.

Az enzimek jellemzői

Az enzimek több formában léteznek. Vannak, akik teljes egészében fehérjékből állnak, míg másoknak nem fehérje-régióknak nevezett kofaktorok (fémek, ionok, szerves molekulák stb.)..

Tehát egy apoenzim egy enzim anélkül, hogy kofaktorja lenne, és az apoenzim és kofaktor kombinációját holoenzimnek nevezik..

Jelentősen nagy méretű molekulák. Az enzimnek azonban csak egy kis része közvetlenül részt vesz a szubsztrátummal való reakcióban, és ez a régió az aktív hely.

Amikor a reakció megkezdődik, az enzimet a szubsztrátjához kapcsoljuk, mivel a kulcs a zárral van összekapcsolva (ez a modell a tényleges biológiai folyamat egyszerűsítése, de a folyamat szemléltetésére szolgál).

A testünkben előforduló összes kémiai reakciót enzimek katalizálják. Valójában, ha ezek a molekulák nem léteznek, több száz vagy több ezer évet kell várnunk, hogy a reakciók befejeződjenek. Ezért az enzimatikus aktivitás szabályozását nagyon specifikusan kell szabályozni.

Az enzimek nómenklatúrája és osztályozása

Amikor egy olyan molekulát látunk, amelynek neve végpontban végződik, biztos lehet benne, hogy ez egy enzim (bár vannak kivételek e szabály alól, mint például a tripszin). Ez az egyezmény az enzimek nevének kijelölésére.

Hat enzimtípus van: oxidoreduktázok, transzferázok, hidrolázok, liázok, izomerázok és ligázok; felelős: redox reakciók, atomok átadása, hidrolízis, kettős kötések hozzáadása, izomerizáció és molekulák kötődése,.

Hogyan működik az enzim?

A katalízis szakaszban megemlítettük, hogy a reakció sebessége a ΔG * értékétől függ. Minél magasabb ez az érték, annál lassabb és lassabb a reakció. Az enzim felelős az említett paraméter csökkentéséért, ezáltal növelve a reakció sebességét.

A termékek és a reagensek közötti különbség azonos marad (az enzim nem befolyásolja azt), ugyanúgy, mint az eloszlás. Az enzim elősegíti az átmeneti állapot kialakulását.

Enzim inhibitorok

Az enzimek vizsgálata során az inhibitorok olyan anyagok, amelyek képesek csökkenteni a katalizátor aktivitását. Két típusba sorolhatók: versenyképes és nem versenyképes inhibitorok. Az első típusok versenyeznek a szubsztrátummal, a többiek nem.

Általában a gátlási folyamat reverzibilis, bár egyes inhibitorok szinte véglegesen maradhatnak az enzimmel.

Példák

Nagy mennyiségű enzim van a sejtekben - és minden élő lény sejtjeiben. Azonban a legismertebbek azok, amelyek részt vesznek az anyagcsere útvonalakban, mint például a glikolízis, a Krebs-ciklus, az elektronátviteli lánc, többek között..

A szukcinát-dehidrogenáz egy oxidoreduktáz-típusú enzim, amely katalizálja a szukcinát oxidációját. Ebben az esetben a reakció két hidrogénatom elvesztését jelenti.

A biológiai katalizátorok (enzimek) és a kémiai katalizátorok közötti különbség

Vannak kémiai jellegű katalizátorok, amelyek, mint a biológiai anyagok, növelik a reakciók sebességét. Azonban mindkét típusú molekula között jelentős különbségek vannak.

Az enzimkatalizált reakciók gyorsabbak

Először is, az enzimek képesek a reakciók sebességét 10-szeres nagyságrenddel növelni6 legfeljebb 1012. A kémiai katalizátorok növelik a sebességet, de csak néhány nagyságrenddel.

A legtöbb enzim fiziológiai körülmények között működik

Mivel a biológiai reakciókat az élő lényeken belül végzik, optimális körülményeik a hőmérséklet és a pH fiziológiai értékeit veszik figyelembe. A vegyészek viszont drasztikus hőmérséklet-, nyomás- és savassági feltételeket igényelnek.

sajátosság

Az enzimek nagyon specifikusak az általuk katalizált reakciókban. A legtöbb esetben csak egy szubsztrátummal vagy néhányval dolgoznak. A specifitás a gyártott termékek típusára is vonatkozik. A kémiai katalizátorok szubsztrátjai sokkal szélesebbek.

Az enzim és szubsztrátja közötti kölcsönhatás specifitását meghatározó erők ugyanazok, mint az azonos fehérje konformációját (Van der Waals kölcsönhatások, elektrosztatikus, hidrogénkötések és hidrofób kölcsönhatások)..

Az enzimatikus szabályozás pontos

Végül az enzimek nagyobb szabályozási kapacitással rendelkeznek, és ezek aktivitása a sejtben lévő különböző anyagok koncentrációjától függ.

A szabályozó mechanizmusok között megtalálható az alloszterikus kontroll, az enzimek kovalens módosítása és a szintetizált enzim mennyiségének változása..

referenciák

  1. Berg, J. M., Stryer, L. és Tymoczko, J. L. (2007). biokémia. Megfordultam.
  2. Campbell, M. K. és Farrell, S. O. (2011). Biokémia. Hatodik kiadás. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Biokémiai tankönyv. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J. és Röhm, K. H. (2005). Biokémia: szöveg és atlas. Ed. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Gyakorló biokémia. Emberi kinetika.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokémia. Az orvostudomány és az élettudományok alapjai. Megfordultam.
  7. Poortmans, J.R. (2004). A gyakorlat biokémiai alapelvei. Karger.
  8. Voet, D., és Voet, J. G. (2006). biokémia. Ed. Panamericana Medical.